1.Reacciones metabólicas: son las que tiene lugar entre biomoléculas en los seres vivos.Son las reacciones químicas que ocurren en el interior de la célula.Pueden ser anabólicas o catabólicas.-Reacciones anabólicas(anabolismo):A partir de moléculas simple y enegía se obtienen otras biomoléculas más complejas.-Reacciones catabólicas(catabolismo):A partir de moléculas complejas se obtienen otras más simples y energía. Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente formando rutas metabólicas que suelen estar interconectadas. Existen rutas converngertentes(se obtiene el mismo producto final a partir de moléculas de partida diferentes)y rutas divergentes(una molécula origina diferentes productos).Una dterminada molécula puede estar en varios tipos de rutas.Las rutas metabólicas más importantes son comunes en la mayoría de los organismos,lo que apoya la hipótesis del origen común de los seres vivos.Y,por supuesto,existen gran cantidad de rutas específicas que explican la variedad funcional de los seres vivos.Se llaman rutas anfibólicas a las que participan tanto en el anabolismo como en el catabolismo.Todas las reacciones metabólicas son catalizadas mediante enzimas.

2.Biocatalizadores:-Biocatalizador:aumenta la velocidad de las reacciones químicas al disminuir l enegía de activación,o que se realicen en condiciones de presión y temperatura más suave,sinreaccionar químicamente ellos.

2.1Tipos de biocatalizadores:-

Enzimas

Se producen por el mismo organismo(cada individuo las suyas).De acción concreta,específica, en reacciones químicas del metabolismo. Solo se unen a un sustrato.
-Vitaminas:Casi todas producidad fuera del organismo. Actúan como coenzimas(grupos prostéticos de proteínas).-Hormonas:Fabrixados por glándulas endocrinas de secreción interna.Regulan la actividad enzimática.
Actúan sobre células diana.

3.Enzimas:Son proteínas que actúan como biocatalizadores,es decir,aumentan la velocidad de la reacción metabólica en las condiciones de temperatura del organismo que las desarrolla;esto lo consiguen rebajando la energía de activación para llegar fácilmente al estado de trasición.

(la transición es esl estado activado en el que los reactivos tiene sus enlaces debilitados o rotos)y permite que la reacción se lleva a cabo.

Enzimas:1Sólo con parte proteica.2Con parte proteica y no proteica:-Apoenzima:la parte proteica.Proporciona la estructura tridimensional específica para la uníón del sustrato.-Parte no proteica:Lleva a cabo la reacción propiamente dicha la catálisis.Si se une permanentemente al enzima se llama grupo prostético.Cuando no se une permanentemente es cofactor.El cofactor puede ser un catión metálico o una molécula orgánica y se llama coenzima,son las vitaminas.

3.1.Propiedades de los enzimas:Son las mismas de las proteínas:-Desnaturalización-Especifidad. Por ser catalizadores:-No se consumen en el transcurso de las reacciones,la misma molécula puede actuar repetidamente.Se necesita uan cantidad mínima de enzima para transformar grandes cantidades de sustrato.-Rebajan la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición(estado activado en el que los reactivos tienen sus enlaces debilitados o rotos) y permite que la reacción se lleve a cabo.

3.2.Etapas de la reacción enzimática:1El sustrato se une al apoenzima formando el complejo enzimo-sustratoES.El centro activo del apoenzima presente una forma espacial específica para que se acople el sustrato,encajando como una llave en una cerradura.La uníón es reversible E+S<->ES.En algunas ocasiones el centro activo se puede modificar para ajustarse al sustrato,ajuste,acoplamiento inducido.2.El cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final Es<->E+p.3.El producto se suelta y el apoenzima queda libre para unirse a otro sustrato.

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Cinética enzimática

Mientras hay enzima libre, la velocidad de la reacción va en aumento según aumenta la concentración del sustrato(S), estabilizándose cuando todas las moléculas de enzima están formando complejo enzima-sustrato,ES.Cuando la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima,la constante de equilibrio es igual que la concentración del sutrato y entonces se denomina constante de Km.Cuanto menos la constate mayor es la afinidad del ezima por el sustrato.

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5.Factores que influyen en la velocidad de la reacción enzimática:Concentración del sustrato.PH, cada enzima tieen un pH ópyimo para su actuación. Temperatura.Cada enzima tiene una temperatura óptima para su actuación.

6.Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática:Comparación.Reacciones en cascada(ejemplo:coagulación sanguínea).Complejos multienzimáticos.Existencia de isoenzimas;enzimas con la misma actividad enzimática pero con Km diferente.

7.Regulación de la actividad enzimática:-Activación enzimática:El activador al unirse al enzima hace que el centro activo entre en funcionamiento.Los activadores pueden ser cationes como Ca2+ y Mg2+, alguna molécula orgánica e,incluso, el sustrato.-Inhibidores:Sustancias que dificultan la reacción enzimática(pueden ser los propios productos de la reacción,sería,entonces,regulación feed-back o retrorregulación.1Inhibidores competitivos:sustancias muy parecidas al substato que bloquan al enzima.2Inhibidores no competitivos:modifican el centroactivo.-Alosterismo:Los enzimas alostéricos son aquellos que,además del centro activo mediante el cual interactúan con el sustrato,poseen otro centro de uníón llamado centro alostérico mediante el cual interactúan con otra molécula denominada efector o modulador(la palabra”alostérico” hace referencia a la existemcia de ese”otrolugar”).

8.Nomenclatura de los enzimas:-Nombres convencionales:Ptialina,pepsina,etc.-Nombre del sustrato terminado en “asa”:proteasas,maltasas,etc.-Por el tipo de reacción que cataliza terminado en “asa”:Oxidorreductasas(Reacciones de óxidorreducción),liasas(adición de moléculas sencillas a dobles enlaces),transferasas(transferencia de grupos funciones entre moléculas), isomerasas(transformación de un isómero en otro), hidrolasas(hidrólisis),ligasas o sintasas(uníón de moléculas o grupos funcionales a una molécula usando energía del ATP).-Nombre del sustrato termiando en “asa” indicando la acción concreta que realizan:Succinicadecarboxilasa,glucoisomerasa.

9.Vitaminas:La primera fue la tiamina(B1), la tiamina es una amina, por eso se llamó vitamina(amina esencial para la vida).Se la llamó antiberiberi. La misma vitamina puede nombrarse de tres formas: Con letras del alfabeto y subíndices si hay varias con la misma letra. Por la enfermedad que produce su carencia con el prefijo”anti”. Por el componente químico