Tampones

Definición

– Aquellos que contienen 2 especies iónicas.

– Intentan neutralizar el exceso de ácido o base para mantener el pH equilibrado.

– FORMADO POR: una base o un ácido débil y su sal fuerte conjugada.

– SOLUCIÓN TAMPÓN: aquella en la que el pH se mantiene constante frente a la dilución o cuando añadimos pequeñas cantidades de ácido o base.

Principales tampones

• Intracelulares: fosfatos, glucosa 6-fosfato, ATP.
• Intersticiales: bicarbonato/ácido carbónico, proteínas, fosfatos.
• Sanguíneos (2):
  • Intraeritrocitario: bicarbonato/ácido carbónico, hemoglobina-oxihemoglobina, fosfatos.
  • Plasmáticos: bicarbonato/ácido carbónico, proteínas, fosfatos.

– Los tampones de diversos componentes están relacionados entre sí, por lo que el comportamiento de los tampones de la sangre puede utilizarse como reflejo de lo que ocurre en el organismo.

Tampón bicarbonato/ácido carbónico

– Importante por su conexión renal y respiratoria.

– Interviene el ion bicarbonato (HCO3-) y el ácido carbónico (H2CO3) que a su vez se disocia en CO2 y H2O.

– En el plasma, el CO2 del metabolismo celular se combina con H2O originando H2CO3 (ácido carbónico).

– El H2CO3 se puede disociar en iones (porque es ácido débil).

– Si hay aumento de la concentración de iones H+ (acidez), se elimina al exterior el exceso de CO2.

– Si disminuye la concentración de H+ se toma CO2 del exterior.

Acidosis: exceso de protones

– Se produce más H2CO3 (ácido carbónico) y se reduce la producción de bicarbonato (HCO3-).

– Ante una acidosis:

1. El organismo se defiende con un tampón.
2. Aumenta la respiración, aumenta la expulsión de CO2.
3. Disminuye la eliminación de bicarbonato por medio renal.
4. Aumenta la reabsorción de bicarbonato.

Alcalosis: contrario de la acidosis

– Pocos protones, se reduce la producción del ácido carbónico y se produce más bicarbonato.

– Ante una alcalosis:

1. Activación de tampones para compensar la alcalosis.
2. Disminuye la frecuencia respiratoria.
3. Aumenta la eliminación de bicarbonato por vía renal.

Proteínas en fase aguda

– Proteínas sintetizadas en el hígado.

– Respuesta a un proceso inflamatorio (infección, traumatismo, IQ, enfermedad reumática).

– 3 clases, dependiendo de si aumenta, disminuye o no modifica su concentración.

1. Reactantes de fase aguda positivas

La más importante es la PCR, también el fibrinógeno y la ferritina.

Concentración plasmática mayor a los niveles normales, su biosíntesis y secreción es mayor. Su catabolismo permanece inalterado.

2. Negativos

Albúmina fundamental.

Concentración plasmática inferior a niveles normales. Biosíntesis normal o disminuida. Su catabolismo mayor.

3. Que no se modifican

Alfa-1 antitripsina = hay déficit congénito, pacientes con tendencia a problemas respiratorios, bronquitis crónicas. Concentración plasmática normal. Biosíntesis y catabolismo compensados.

PCR (Proteína C Reactiva)

– Principal proteína de la fase aguda positiva.

– Sintetizada en el hígado.

– Se fija en polisacáridos de bacterias y hongos.

– Activa el sistema de complementos.

– Reconoce sustancias autógenas tóxicas liberadas por tejidos lesionados. Los fija y los libera a la circulación.

– Es la proteína de fase aguda más estudiada y la que tiene un incremento mayor, hasta 200 veces, en procesos inflamatorios. La normalización del proceso implica una rápida normalización de los valores de PCR.

AUMENTA EN: procesos inflamatorios, traumatismos, IQ, infecciones, infartos agudos de miocardio.

– Es útil para detectar procesos orgánicos, leucemia, rechazos de transplantes, septicemias.

Enzimas e Isoenzimas. Explicar Creatina Kinasa (CK)

Enzimas

– Proteínas que aceleran la velocidad de la reacción sin modificar el equilibrio de la misma.

– Son catalizadores biológicos.

– NO intervienen químicamente en la reacción.

– Reconocen el sustrato, lo fijan, lo activan, se produce la reacción química y se libera el producto.

– Su naturaleza es 99% proteica.

– Se denominan con el nombre del producto del sustrato o con el tipo de reacción, siempre terminado en ASA.

Clasificación

• Simples: solo enzimas.
• Conjugadas: enzimas más grupo proteico (cofactor, coenzima).

Importancia biológica

• Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
• La ausencia o disminución de enzimas puede tener consecuencias patológicas graves.
• El estudio enzimático es fundamental en el diagnóstico y control de enfermedades.

Propiedades

• Afinidad por el sustrato. Lo reconoce y lo fija.
• Reversibilidad.
• Especificidad del sustrato.

Isoenzimas

– Son las distintas formas moleculares de las enzimas, que catalizan la misma reacción en órganos y tejidos diferentes y que están codificadas por genes distintos.

– Pueden diferenciarse en su estructura, en sus propiedades cinéticas y en su distribución molecular.

CK

– Con músculo en reposo cataliza la formación de fosfocreatina para obtener ATP.

– Con músculo activo cataliza en sentido contrario.

– Aumenta en infarto agudo de miocardio, en distrofia muscular, con el ejercicio y en electrocutados.

Metabolismo de los Hidratos de Carbono. Glucólisis

– Se obtienen de la dieta, son biomoléculas.

– Se digieren con enzimas pancreáticas y salivales.

– Son absorbidas por el intestino, pasan a la sangre y se metabolizan en el hígado.

– La sangre las distribuye por todo el cuerpo.

– Son fuente de energía para que la célula realice sus funciones vitales.

Conjunto de reacciones interconectadas entre sí: 2 tipos

1. Reacciones catabólicas: almacenar u obtener ATP.
2. Reacciones anabólicas: sintetizan las biomoléculas, realizar funciones vitales de los órganos, contracción muscular.

Se clasifican en

1. Osas: hidratos de carbono sencillos.
2. Ósidos: Holósidos (complejos, formados por hidratos de carbono), Heterósidos (complejos, hidratos de carbono + algo no glucídico).

Glucólisis

– Ruta metabólica del paso de glucosa a piruvato.

– Se produce en el citoplasma de la célula.

– La glucosa y los ácidos grasos que entran en la célula son degradados mediante la glucólisis y la beta oxidación. Las proteínas también se descomponen y todo entra en el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria produciendo CO2, H2O y ATP.

Características

• De 1 molécula de glucosa salen 2 de piruvato.
• Función vital elemental, pero poco energética.
• Común en todas las células.
• Anaeróbica.
• Sucede en el citoplasma.
• La glucosa es fundamental: único metabolito que utiliza el cerebro y los hematíes.
• Todas sus reacciones son reversibles excepto 3:
  1. Glucosa a glucosa 6-P.
  2. Paso de fructosa 6-P a fructosa 1,6-difosfato.
  3. Paso de fosfoenolpiruvato a piruvato.

Reacciones que puede sufrir el piruvato

1. Piruvato + CoA (piruvato deshidrogenasa) → Acetil-CoA + CO2
   • Primera reacción de entrada al ciclo de Krebs.
   • Presencia de O2.
   • Se da en todas las reacciones del metabolismo excepto en anaeróbicas.
2. Piruvato (LDH) → Lactato (fermentación láctica)
   • Fermentación láctica por oxidación del NADH.
   • Ausencia de O2.
   • En organismos donde el paso al ciclo de Krebs está degradado por el aporte lento de O2 con el músculo.
3. Piruvato (CO2, piruvato descarboxilasa) → Piruvato (ADH, NADH → NAD+) → Alcohol etílico. Etanol (fermentación etílica)
   • Fermentación alcohólica.
   • Se da en bacterias.
   • Presencia de O2.

Eliminación y almacenamiento del NH3. Ciclo de la urea

El amoniaco

– Es muy tóxico para el organismo, sobre todo para el cerebro.

– Se une al bicarbonato con la intervención de 2 ATP y se obtiene urea.

La urea

– Menos tóxica.

– Se elimina fácilmente por la orina.

AUMENTA en: insuficiencia renal, deshidratación, dieta hiperproteica, hemorragia gastrointestinal.

DISMINUYE en: malnutrición, insuficiencia hepática, rehidratación intensa y brusca.

Almacenamiento del NH3

– Proceso de eliminación lento, por lo que hay que almacenarlo.

– Se produce una reacción reversible a través de una enzima GDH para dar ácido glutámico.

– Si hay más amoniaco se une al ácido glutámico para dar una reacción irreversible mediada por la enzima glutamina con intervención de ATP.

– Cuando ya no hay NH3, la reacción se desplaza hacia la izquierda y aumenta el ácido alfa-cetoglutámico mediado por la enzima sintetasa, entrando en el ciclo de la urea y eliminando el NH3.

Ciclo de la urea

– Los aminoácidos al degradarse liberan amoniaco que es muy tóxico para el cerebro.

– El organismo lo elimina convirtiéndolo en urea mediante reacciones enzimáticas que es el ciclo de la urea.

– Convierte el amoniaco tóxico en urea, que se eliminará por la orina.

– El ciclo también sintetiza arginina (aminoácido muy importante).

Ciclo de Krebs (o del ácido cítrico)

– Sucesión de reacciones químicas que forman parte de la respiración celular en todas las células aeróbicas.

– Es un conjunto de reacciones cíclicas catalizadas por enzimas que están en la mitocondria.

– Comienza con la entrada de acetil-CoA al ciclo.

– Misión: EXTRAER el poder reductor del metabolismo de hidratos de carbono, lípidos y proteínas para sintetizar en 2 compuestos reducidos NADH, FADH2 con la eliminación de CO2 y llevarlos a la cadena respiratoria para obtener ATP.

– Conexión con otras rutas metabólicas.

– Precursor metabólico para la síntesis de glucosa, bases nitrogenadas y aminoácidos.

– De una vuelta completa se obtienen 3 NADH, 1 FADH2, 2 CO2, 1 GTP.

Reacciones diferentes entre glucólisis y gluconeogénesis. Citar los sustratos de la gluconeogénesis

– Las reacciones son las mismas excepto las 3 irreversibles:

1. De glucosa a glucosa 6-P.
2. De fructosa 6-P a fructosa 1,6-difosfato.
3. De fosfoenolpiruvato a piruvato.

Gluconeogénesis

Es el paso de piruvato a glucosa.

– De las rutas más importantes del organismo.

– Fundamental para regular el nivel de glucosa en sangre.

Glucólisis

Es lo contrario.

Sustratos de la gluconeogénesis

1. Lactato muscular, proveniente del metabolismo anaeróbico muscular. El ciclo glucosa-lactato es el ciclo de Cori.
2. Metabolismo lipídico.
3. Aminoácidos gluconeogénicos.

Ciclo de Cori

– Circulación cíclica de la glucosa y el lactato.

– Es el acoplamiento de 2 rutas metabólicas (glucólisis y gluconeogénesis).

– En hígado y músculo.

– Las células musculares se alimentan principalmente de glucosa, sobre todo de la procedente del hígado, a través de la circulación sanguínea.

– Que permite a las células musculares disponer de energía en todo momento.

– Durante el trabajo muscular se produce mucho lactato que a través de la sangre es llevado al hígado donde se convertirá de nuevo en glucosa por medio de la gluconeogénesis.

– El músculo obtiene ATP a partir de la degradación de la glucosa.

Hígado → Sangre → Músculo

Glucosa → Glucosa → Glucosa

↑ ↓

Piruvato → Piruvato

↑ ↓ ↑ ↓

Lactato ← Lactato ← Lactato

Metabolismo de las VLDL

– Sintetizadas en el hígado a partir de lípidos endógenos.

– HDL y LDL son lipoproteínas presentes en el plasma sanguíneo que transportan lípidos insolubles entre el intestino, el hígado y tejidos adiposos.

– Las LDL transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado a los tejidos.

– Las LDL muy aumentadas en: diabetes, obesidad, alcoholismo.

– Las LDL muy ricas en triglicéridos.

– Los HDL realizan la acción contraria, transportan hasta el hígado el colesterol de las paredes arteriales. Participan en el metabolismo, ceden apo C-II y se convierten en IDL.

– Vuelven a ceder apo C-II a las HDL y se convierten en LDL.

Reacciones de la beta oxidación. ¿Cuántos ATP se obtienen del ácido esteárico?

– Antes de ser oxidados los ácidos grasos se activan uniéndose a la coenzima A, en una reacción catalizada por la acil-CoA sintetasa.

– El catabolismo de los ácidos grasos tiene lugar en la matriz mitocondrial.

– En el metabolismo de los ácidos grasos hay 3 etapas:

1. Activación.
2. Entrada a la mitocondria.
3. Beta oxidación desde la CoA, sufrirá 4 reacciones:
   1. Deshidrogenación: pierde dos hidrógenos.
   2. Hidratación: entra una molécula de agua.
   3. Deshidrogenación: interviene el NAD+ formándose NADH.
   4. Entra otra molécula de CoA, se rompe y da lugar a una acil-CoA con dos moléculas de carbono menos un acetil.

C18 – C16 + FADH2 + NADH + Acetil-CoA → 1 NADH = 3 ATP

C16 – C14 → 1 FADH2 = 2 ATP

C14 – C12 → 1 CoA = 12 ATP

C12 – C10

C10 – C8

C8 – C6

C6 – C4

C4 – → + 2 Acetil-CoA

Se obtienen 146 ATP

9 Acetil-CoA x 12 ATP = 108

8 NADH x 3 ATP = 24

8 FADH2 x 2 ATP = 16

148 ATP – 2 = 146 ATP

Metabolismo del ácido esteárico (C-18): activación, entrada en la mitocondria y beta oxidación. ¿Cuántos ATP se obtienen?

– De cada triglicérido: 3 ácidos grasos, 1 glicerol que entrará en la glucólisis.

– El metabolismo del ácido graso tiene 3 etapas:

1. Activación del ácido graso: se activa CoA y 2 ATP formando acil-CoA.
2. Entrada en la mitocondria: necesitan un transportador que será la alfa carnitina que se une a la acil-CoA para dar acilcarnitina y entrar en la mitocondria.
3. Beta oxidación.

Características del código genético

– Es universal para todos los seres vivos, salvo una variación del código genético mitocondrial.

– Formado por tripletes de bases de ARNm, denominados codones.

– Cada codón codifica un solo aminoácido.

– Existen aminoácidos codificados por diferentes codones.

– Está degenerado en la tercera base, como protección ante mutaciones.

– No hay solapamiento de bases, no se salta ninguna letra, siempre son tripletes.

– Hay un codón AUG muy específico que no solo codifica, sino que es el indicador de la síntesis proteica.

– Existen 3 codones: UAA, UAG, UGA que no solo codifican aminoácidos, sino que constituyen señales de parada de síntesis.

Ácido hialurónico

– Es un heteropolisacárido: glucosaminoglucano estructural.

– No sulfatado de secreción.

– Formado por ácido glucurónico y N-acetil-D-glucosamina.

– Presente en tejido conjuntivo, humor vítreo y sobre todo en líquido sinovial.

¿En qué punto del metabolismo de los hidratos de carbono entra la galactosa y la fructosa?

Galactosa

Entra en la glucólisis cuando a través de las reacciones que sufre se convierte en glucosa 6-P, que es una reacción necesaria e irreversible.

Fructosa

Entra en la glucólisis tras convertirse en fructosa 6-P, que es una reacción irreversible.

Glucógeno: estructura, reacciones de síntesis, función y localización

– Homopolisacárido de reserva en animales.

– Se almacena en forma de gránulos en el hígado y músculos.

– Se hidroliza muy fácilmente (rompe moléculas de H2O).

– Las ramificaciones aumentan la solubilidad del glucógeno y la velocidad de síntesis y degradación.

Se almacena

• Glucógeno hepático: depende de la dieta, responsable de los niveles de glucosa en sangre.
• Glucógeno muscular: depende de la dieta y del ejercicio muscular. Responsable de aportar glucosa en el momento del ejercicio.