Replicación del ADN

La replicación es el proceso por el cual las cadenas de ADN se duplican. La helicasa separa las cadenas de ADN al romper los puentes de hidrógeno. La topoisomerasa elimina la tensión de las cadenas de ADN al estar enrolladas. La proteína SSB estabiliza la cadena sencilla para que no vuelva a enrollarse. Se producen unas zonas donde el ADN queda separado, llamadas horquillas de replicación, que es donde comienza la síntesis, realizada por la ADN polimerasa III. En la horquilla de replicación hay una hebra que se sintetiza de forma continua en sentido 3’→5′, se llama hebra conductora. La otra hebra se sintetiza en varios fragmentos, llamados fragmentos de Okazaki, esta hebra sintetiza en sentido 5’←3′ y es conocida como hebra retardada. La primasa (ARN polimerasa) sintetiza el primer (ARN cebador), ya que ella sí puede comenzar una cadena y el ADN polimerasa no puede. La ADN polimerasa III alarga el primer sintetizado por la primasa. El ARN cebador es eliminado y la ADN polimerasa I rellena el hueco dejado por el ARN cebador. La ligasa une los fragmentos de Okazaki. Al finalizar el proceso se liberan dos moléculas idénticas de ADN, con una hebra antigua y otra nueva.

Traducción: Síntesis de Proteínas

La traducción es el proceso de síntesis de proteínas llevado a cabo en los ribosomas, a partir de la información aportada por el ARN mensajero que es, a su vez, una copia de un gen. La traducción tiene lugar en los ribosomas.

Fases de la Traducción

• Iniciación: La subunidad 30s del ribosoma se coloca en los dos primeros dobletes, el primero es AUG, codón de iniciación. El AUG es el codón correspondiente al anticodón UAC, que lleva el aminoácido llamado formil metionina. La formil metionina es un aminoácido metionina aminobloqueado para que el formilo no pueda formar enlace peptídico. Luego llega la subunidad 50s y se acopla. Varios factores de iniciación entran y salen del ribosoma y se hidroliza un GTP.
• Elongación: A su vez, está formada de tres fases:
  • Fijación: Llega el segundo triplete y se coloca el codón ante el anticodón. Dos factores de elongación y la hidrólisis permiten la fijación.
  • Formación del enlace peptídico: Lo forma la enzima peptidil transferasa en la subunidad 50s. Transfiere la energía del enlace éster del ARNt aminocil para formar el enlace peptídico entre los aminoácidos.
  • Translocación: Para que ocurra la translocación tiene que llegar otro factor de elongación diferente al de fijación y la hidrólisis de GTP. El ribosoma se desplaza un triplete en dirección 3′. El aminoácido sale por degenerado. Hay dos sitios, uno llamado P (peptidil) que tiene el ARNt con el péptido en formación y otro llamado A (aminoacil) que es donde se coloca el aminoacil ARNt. El proceso se repite, una nueva fijación en A, un enlace peptídico y otra translocación.
• Terminación: Habría una cadena de formación hasta que la translocación se encuentra el anticodón de terminación, que puede ser UGA, UAA, UAG. Este anticodón se encuentra bloqueado por un factor de terminación. La peptidil transferasa transfiere la energía del enlace éster al agua porque no hay ARNt. Se produce la hidrólisis del enlace éster. Se libera la cadena peptídica por la hidrólisis y se separan las subunidades del ribosoma.

Características de la Replicación del ADN

Replicación Semiconservativa

La replicación del ADN es semiconservativa. Significa que se obtienen dos moléculas de ADN hijas, formadas por una hebra original y otra hebra nueva para que se pueda realizar la replicación del ADN.

Replicación Bidireccional

La replicación del ADN es bidireccional. Significa que la replicación del ADN se realiza en las dos cadenas, en una en sentido 3’→5′ y en la otra en sentido 5’←3′ porque la replicación empieza en el extremo 3′.

Catálisis Enzimática

La catálisis enzimática consiste en rebajar la energía de activación (mínima energía necesaria para formar o romper enlaces), para llegar al estado de transición (estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos), y permitir que la reacción se lleve a cabo. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la catálisis enzimática.

El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES), debido a su gran especificidad. Para cada tipo de sustrato y de reacción existe una enzima concreta. La unión es reversible, ya que una parte del complejo enzima-sustrato se disocia, lo que hace que esta parte de la catálisis sea muy lenta: E+S↔ES. La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces, con lo cual se consigue alcanzar el estado de transición. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta parte de la catálisis es muy rápida e irreversible: ES→E+P. Si no existieran cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio centro activo. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.

Función de las Enzimas

La función de las enzimas es la de actuar como catalizadores de las reacciones en los seres vivos.

Conceptos Clave

• Apoenzima: Es la parte proteica de una enzima.
• Coenzima: Cofactor orgánico no proteico que unido a la apoenzima forma la enzima.
• Centro activo: Es el lugar de la enzima que se adapta al sustrato y actúa sobre él para originar el producto.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

pH

Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores de pH por debajo o por encima del pH óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática que puede provocar la desnaturalización de la enzima y, por tanto, su actividad queda anulada por completo.

Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. Si la temperatura está por debajo de la óptima se produce una disminución de la energía de activación haciendo que el proceso sea más lento y si la temperatura está por encima de la óptima se produce la desnaturalización de la enzima y pierde su funcionalidad.

Concentración de Sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres. A partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reacción. Si se disminuye la concentración de sustrato, la velocidad a la que actúa la enzima se va reduciendo.

Inhibición Enzimática

Inhibición Competitiva

En la inhibición competitiva, el inhibidor se une al centro activo impidiendo la unión del sustrato. Existe una competencia entre ambos para ocupar el centro activo. Si este es ocupado por el sustrato, la reacción se lleva a cabo, pero si es ocupado por el inhibidor no se produce, ya que el sustrato no puede acoplarse.

Inhibición no Competitiva

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato.