Cuestionario sobre las Proteínas: Uñas, Plumas, Cuernos y Pezuñas

Introducción

Las proteínas son moléculas esenciales para la vida y desempeñan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Este cuestionario aborda la estructura, clasificación, propiedades y biosíntesis de las proteínas.

Clasificación de las Proteínas

Según su forma:

• Fibrosas: Presentan cadenas peptídicas largas en forma de varilla, son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Ejemplo: colágeno, queratina.
• Globulares: Moléculas esféricas compactas, grupos hidrófobos hacia dentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia fuera. Ejemplo: enzimas, hormonas.
• Mixtas: Poseen una parte fibrosa (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular en los extremos. Ejemplo: miosina.

Según su composición química:

• Simples: Su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplo: insulina (globular), colágeno (fibrosa).
• Conjugadas: Constan de una proteína simple combinada con un componente no proteico que se denomina grupo prostético.
  • Glucoproteínas: Unidas a carbohidratos.
  • Lipoproteínas: Unidas a lípidos.
  • Metaloproteínas: Unidas a metales.
  • Fosfoproteínas: Unidas a fosfatos.
  • Hemoproteínas: Unidas a un grupo hemo.

Grupo prostético: Componente no proteico.

Apoproteína: Proteína sin grupo prostético.

Holoproteína: Proteína unida a su grupo prostético.

Estructuras de las Proteínas

• Estructura primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos enlazados por medio de enlaces peptídicos.
• Estructura secundaria: Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno. Ejemplos: hélice alfa, lámina plegada beta.
• Estructura terciaria: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y láminas beta plegadas. Define la estructura tridimensional de la proteína.
• Estructura cuaternaria: Es una estructura que consiste en más de una cadena de aminoácidos. Describe la unión de múltiples subunidades proteicas.

Tipos de estructuras secundarias:

• Hélice alfa: La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue; 3,6 residuos por vuelta.
• Lámina plegada beta: Cadena extendida estabilizada por enlaces de hidrógeno entre grupos N-H y carbonilos del grupo esquelético polipeptídico de las cadenas adyacentes.
• Hélice de colágeno: Presentes en tendones y tejido conectivo, triple hélice a izquierda, estructura particularmente rígida.

Fuerzas que estabilizan las estructuras terciarias:

• Enlaces, puentes disulfuro entre cisteínas.
• Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales.
• Interacciones hidrofóbicas.
• Interacciones iónicas.
• Interacciones de van der Waals.

Desnaturalización de las Proteínas

Es el proceso de destrucción de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína, normalmente no incluye la estructura primaria. La molécula puede perder su actividad biológica. Con frecuencia da lugar a cambios visibles de las propiedades físicas de la proteína y puede ser reversible o no.

Agentes desnaturalizantes:

• Ácidos y bases fuertes.
• Disolventes orgánicos.
• Detergentes.
• Agentes reductores.
• Concentración salina.
• Iones metálicos pesados.
• Temperatura.
• Agresión mecánica.

Biosíntesis de Aminoácidos

• Microorganismos y vegetales: pueden producir todos los aminoácidos que necesitan.
• Animales: solo pueden sintetizar alrededor de la mitad de los aminoácidos que necesitan.
• Aminoácidos no esenciales: Glutamato + ion amonio se transforma en glutamina y ADP.
• Aminoácidos esenciales: deben ser proporcionados en los alimentos para garantizar el equilibrio nitrogenado y un crecimiento adecuado.

Reacciones de los grupos amino:

• Aminoácidos no esenciales se sintetizan por la incorporación de iones amonio a un cetoácido.

Transaminación:

En esta reacción, a partir de un aminoácido donador del grupo amino a un cetoácido aceptor, se forma un nuevo aminoácido y cetoácido.

Glutamato y glutamina: Son moléculas primarias donadoras de nitrógeno. La transaminación requiere una enzima aminotransferasa específica y la coenzima fosfato de piridoxal (vitamina B6).

– Alfa-cetoglutarato/glutamato Metabolismo de los aminoácidos.

– Oxalacetato/aspartato Ciclo de la urea.

– Piruvato/Alanina Ciclo de la alanina.

Rutas de Biosíntesis de Aminoácidos

• Glutamato: Incluye glutamato, glutamina, prolina y arginina. (Su molécula precursora es α-cetoglutarato).
• Serina: Serina, glicina, cisteína (Molécula precursora: 3-fosfoglicerato).
• Aspartato: Incluye aspartato, asparagina, lisina, metionina y treonina (se forma a partir del oxalacetato en una reacción de transaminación).
• Piruvato: Alanina, valina, leucina, isoleucina (Molécula precursora: piruvato).
• Familia de los aromáticos: Fenilalanina, tirosina y triptófano (Molécula precursora: eritrosa 4-fosfato).
• Familia de la histidina: Se sintetiza a través de fosforribosil pirofosfato, ATP y glutamina.