Cuestionario de repetición.

Proteínas: son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles, siendo indispensables para el crecimiento del organismo.

Función de las proteínas:

• Catálisis: Los organismos son catalizadores de reacciones químicas en organismos vivos. Ejemplo: lipasa y amilasa.
• Regulación: Muchas proteínas son hormonas reguladoras de actividades celulares. Ejemplo: insulina.
• Transporte: Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos, respectivamente. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son los citocromos, que transportan electrones, y las lipoproteínas, que transportan lípidos por la sangre.
• Almacenamiento: Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o la ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeína de la cebada y la gliadina del grano de trigo, constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
• Defensa: Ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo, son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación de coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Función de las proteínas estructurales:

• Colágeno: Integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
• Queratina: Una proteína con estructura helicoidal, que constituye el elemento principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, tales como el pelo, las uñas, plumas, cuernos y pezuñas.
• Contráctil: Proteínas que participan en la contracción muscular.
• Actina: Proteína globular que forma los microfilamentos, uno de los tres compuestos fundamentales del citoesqueleto de las células en los organismos eucariotas.
• Miosina: Proteína fibrosa y más abundante del músculo esquelético.

Clasificación de las proteínas:

Según su forma:

• Fibrosas: Presentan cadenas peptídicas largas en forma de varilla, son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
• Globulares: Moléculas esféricas compactas, con grupos hidrófobos hacia dentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia fuera.
• Mixtas: Poseen una parte fibrosa (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular en los extremos.

Según su composición química:

• Simples: Su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estos son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
• Conjugadas: Constan de una proteína simple combinada con un componente no proteico que se denomina grupo prostético.

• Glucoproteínas: Unidas a carbohidratos.
• Lipoproteínas: Unidas a lípidos.
• Metaloproteínas: Unidas a metales.
• Fosfoproteínas: Unidas a fosfatos.
• Hemoproteínas: Unidas a un grupo hemo.
• Grupo prostético: Componente no proteico.
• Apoproteína: Proteína sin grupo prostético.
• Holoproteína: Proteína unida a su grupo prostético.

Estructuras de las proteínas:

• estructura primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos enlazados por medio de enlaces peptídicos.
• estructura secundaria: Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno.
• estructura terciaria: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y betas plegadas.
• estructura cuaternaria: Es una estructura que consiste en más de una cadena de aminoácidos.
• Hélice alfa: La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido, se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –C=O del cuarto aminoácido que le sigue; 3.6 residuos por vuelta.
• Lámina plegada beta: Cadena extendida estabilizada por enlaces de hidrógeno entre grupos N-H y carbonilos del grupo esquelético polipeptídico de las cadenas adyacentes.
• Hélice de colágeno: Presentes en tendones y tejido conectivo, triple hélice a la izquierda, estructura particularmente rígida.

Fuerzas que estabilizan las estructuras terciarias:

• Enlaces, puentes disulfuro entre cistina.
• Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales.
• Interacciones hidrófobas.
• Interacciones iónicas.
• Interacciones de Van der Waals.

Desnaturalización:

Es el proceso de destrucción de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína, normalmente no incluye la estructura primaria. La molécula puede perder su actividad biológica. Con frecuencia, da lugar a cambios visibles de las propiedades físicas de la proteína y puede ser reversible o no.

Agentes desnaturalizantes:

• Ácidos y bases fuertes.
• Disolventes orgánicos.
• Detergentes.
• Agentes reductores.
• Concentración salina.
• Iones metálicos pesados.
• Temperatura.
• Agressión mecánica.

Síntesis de aminoácidos a partir de nitrógenos fijados y de intermediarios metabólicos:

• Microorganismos y vegetales: pueden producir todos los aminoácidos que necesitan.
• Animales: solo pueden sintetizar alrededor de la mitad de los aminoácidos que necesitan.
• Aminoácidos no esenciales: glutamato + ion amonio se transforma en glutamina y ADP.
• Aminoácidos esenciales: deben ser producidos en los alimentos para garantizar el equilibrio nitrogenado y un crecimiento adecuado.

Reacción de grupos aminos:

• Aminoácidos no esenciales se sintetizan por la incorporación de iones amonio a un cetoácido.

Transaminación:

En esta reacción, a partir de un aminoácido donador del grupo amino a un cetoácido aceptor, se forma un nuevo aminoácido y cetoácido.

Glutamato y glutamina: Son moléculas primarias donadoras de nitrógeno; la transaminación requiere una enzima aminotransferasa específica y la coenzima fosfato de piridoxal (vitamina B6).

-alfa cetoglutarato/glutamato                                  metabolismo de los aminoácidos.

-oxalacetato/aspartato                                            ciclo de la urea.

-piruvato/alanina                                                        ciclo de la alanina.

Biosíntesis de aminoácidos:

                          -glutamato

                          -serina

Ruta de síntesis:           -aspartato

                          -piruvato

                          -aromáticos

                          -histidina

(familia)

Glutamato: Incluye glutamato, glutamina, prolina y arginina. (Su molécula precursora es alfa-cetoglutarato).

Serina: Serina, glicina, cisteína (su precursor es 3-fosfato de glicerato).