ESTRUCTURA PRIMARIA: En ella los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico. Es una secuencia lineal que indica los aminoácidos que forman la proteína y el orden en que están unidos, empezando siempre por el aminoácido cuyo grupo amino queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre. Es la estructura más sencilla e importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización.
Estructura Secundaria
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia de la capacidad de giro de los enlaces del carbono alfa (Cα) de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes de estructura secundaria son los siguientes:
Estructura de α-hélice:
La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono alfa (Cα). La estructura se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue. La rotación es dextrógira (hacia la derecha). No todos los polipéptidos pueden formar una α-hélice estable, ya que las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizarla o desestabilizarla. Por ejemplo, la presencia de prolina (aminoácido) hace que el α-hélice se interrumpa.
Conformación β o lámina plegada
Se caracteriza porque la cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag. Los aminoácidos que antes se encontraban muy separados pasan a quedar próximos, y es entonces cuando se pueden unir mediante puentes de hidrógeno intracatenarios.
Hélice de colágeno:
Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los tendones y de los tejidos conectivos. Se trata de una estructura particularmente rígida. El colágeno está compuesto mayoritariamente por prolina. La prolina es un aminoácido que no permite que se forme una estructura en α-hélice ni en conformación β. Esto se debe a que rompe los puentes de hidrógeno y se origina una hélice extendida llamada hélice de colágeno.
Estructura Terciaria
Es la responsable de las propiedades de las proteínas y de su actividad biológica (funciones). Es una estructura tridimensional formada por la disposición en el espacio de las estructuras secundarias que forman una proteína. La estructura terciaria es estable gracias a las uniones entre las cadenas R de los aminoácidos que forman las proteínas. Estas uniones son de 4 tipos: puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals, enlace disulfuro entre residuos de cisteína, interacciones iónicas entre cadenas -R cargadas positiva y negativamente. En la mayoría de las proteínas con estructura terciaria, aparecen los llamados dominios que son unidades formadas por entre 50 y 300 aminoácidos. Estos dominios se repiten en todas las proteínas conocidas y son secuencias de aminoácidos especialmente útiles tanto en la estructura como en la función de diferentes proteínas. Esto quiere decir que, aunque cada proteína tenga una función específica, hay secuencias de aminoácidos que siempre se repiten en todas las proteínas. Las flechas de color rojo señalan los dominios de la proteína representada.
Estructura Cuaternaria
Es la que poseen las proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas. Esta estructura la pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las globulares. Cada una de las cadenas polipeptídicas que la conforman se denominan protómero. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y lo hacen mediante uniones débiles, como puentes de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals, o enlaces covalentes disulfuro.
2 ejemplos:
Colágeno: es una proteína fibrosa compuesta por tres cadenas polipeptídicas, lo que le confiere gran resistencia. Hemoglobina: es una proteína de tipo globular compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas.
Estructura Cuaternaria
Es la que poseen las proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas. Esta estructura la pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las globulares. Cada una de las cadenas polipeptídicas que la conforman se denominan protómero. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y lo hacen mediante uniones débiles, como puentes de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals, o enlaces covalentes disulfuro.
2 ejemplos:
Colágeno: es una proteína fibrosa compuesta por tres cadenas polipeptídicas, lo que le confiere gran resistencia. Hemoglobina: es una proteína de tipo globular compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas.