Modelos de Interacción Enzima-Sustrato

Modelo Llave-Cerradura

En este modelo, el sitio activo de la enzima es complementario a la forma del sustrato.

Modelo de Encaje Inducido

En este modelo, la enzima cambia de forma al unirse al sustrato, complementando su sitio activo.

Ventajas de las Enzimas sobre los Catalizadores Inorgánicos

Las enzimas biológicas tienen un rango de temperatura óptimo para su actividad, mientras que los catalizadores inorgánicos suelen actuar a temperaturas más altas.

Efecto de las Enzimas sobre la Energía de Activación y la Constante de Equilibrio

Las enzimas disminuyen la energía de activación, facilitando las reacciones químicas.

Las enzimas no afectan la constante de equilibrio de las reacciones.

Estructura de las Enzimas

Holoenzima

Enzimas formadas por una parte polipeptídica (apoenzima) y una parte no polipeptídica (cofactor).

Apoenzima

Parte proteica que proporciona la estructura para la unión a los sustratos.

Cofactor

Componente no proteico que complementa a la enzima.

Coenzima

Cofactor orgánico que participa en las reacciones enzimáticas.

Rol de las Vitaminas Hidrosolubles en los Procesos Enzimáticos

Actúan como coenzimas de enzimas (por ejemplo, vitamina B).

Especificidad Enzimática

Capacidad de las enzimas para discriminar entre sustratos similares.

Sitio de Unión y Sitio Catalítico

El sitio de unión es donde se une el sustrato, mientras que el sitio catalítico contiene los aminoácidos que catalizan la reacción.

Reutilización de las Enzimas

Las enzimas se reutilizan después de cada reacción para conservar energía y debido a su alta especificidad.

Cinética Enzimática de Michaelis-Menten

Cinética Hiperbólica

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Proceso Saturante

Cuando todos los centros activos están ocupados.

Velocidad Inicial

Pendiente de la curva de avance a tiempo cero.

Km

Afinidad de la enzima por el sustrato.

Constante Catalítica

Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo.

Actividad Específica

Mide la pureza de la enzima.

Regulación Enzimática

Enzimas Reguladoras

Fijan la velocidad de las rutas metabólicas.

Enzimas Alostéricas

Actúan en sitios distintos al sitio activo.

Moduladores Alostéricos

Inhibidores o estimuladores que inducen cambios conformacionales en las enzimas.

Hidratos de Carbono

Compuestos por C, H, O.

Función

Energética, estructural, reconocimiento y señalización.

Monómero

Monosacáridos unidos por enlaces glicosídicos.

Epímeros

Azúcares que difieren en la configuración alrededor de un átomo de carbono.

Anómero

Isómero de un monosacárido con una unión hemiacetálica que determina las posiciones α o β del grupo hidroxilo.

Degradación y Absorción de Hidratos de Carbono

Glucólisis

Vía que convierte la glucosa en piruvato, liberando energía.

Glucogénesis

Síntesis de glucógeno para almacenar glucosa.

Glucogenolisis

Degradación del glucógeno para liberar glucosa.

Gluconeogénesis

Síntesis de glucosa a partir de precursores no carbohidratos.

Mecanismos de Captación de Monosacáridos

Los GLUT transportan la glucosa a favor de su gradiente de concentración.

Concepto de Glicemia

Concentración de glucosa en la sangre.

Catabolismo de la Glucosa en Medio Anaeróbico

Glucólisis

División de la glucosa en dos moléculas de piruvato, liberando NADH y ATP.

Fermentación

Transferencia de electrones del NADH a una molécula orgánica para regenerar NAD+.

Fermentación Alcohólica

Producción de etanol y dióxido de carbono.

Fermentación Láctica

Producción de lactato.

Ciclo de Krebs

Vía catabólica que oxida glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos, liberando energía y precursores.

Cadena Transportadora de Electrones

Serie de proteínas y moléculas que transfieren electrones, liberando energía utilizada para sintetizar ATP.

• Entrega de electrones por NADH y FADH2
• Transferencia de electrones y bombeo de protones
• Separación de oxígeno molecular para formar agua
• Síntesis de ATP impulsada por un gradiente