Funciones de los nucleótidos

• Unirse entre sí para formar ácidos nucleicos.
• Acumular energía en los enlaces fosfato y actuar como moneda de intercambio energético, sobre todo los trifosfatos de ribosa como el ATP. Se usan en los procesos energéticos: AMP + 2P -> ATP. De izquierda a derecha se obtiene energía (procesos metabólicos como la respiración) y al revés se gasta (en el movimiento, en divisiones celulares, en procesos vitales).
• Coenzimas: activadores de enzimas. Las activan para que catalicen cierta reacción. Dos muy importantes son:

Nicotidamida – adenina – dinucleótido:

NAD- (oxidada) +   H+ -> NADH (reducida)

Flavoproteína – adenina – dinucleótido

FAD-    +   H+  -> FADH

• Hay un caso de nucleótido de adenina con doble esterificación en las posiciones 3’ y 5’: el AMPcíclico. Actúa como coenzima. Actúa en los mecanismos de transmisión hormonal, en donde se le llama segundo mensajero. La hormona es el primer mensajero, y como muchas no entran en la célula, usan el AMPcíclico como intermediario.
• Activa procesos de síntesis proteica del código genético.

Propiedades de las proteínas

• Especificidad

  
  

• Solidez

  
  
• Solubilidad en la mayoría de los casos
• Capacidad de desnaturalización:
  son lábiles (modificables). Para que se desnaturalice no hace falta que se rompan todos los enlaces; fundamentalmente, los débiles: que se pierda la estructura cuaternaria, o la terciaria. Puede ocurrir por diversos factores:

  1. Temperatura:

     
     por exceso o defecto. Cuando más se aleja la proteína de su temperatura óptima y de su margen, peor funciona, hasta desnaturalizarse. Tienden a alterarse más por exceso. Uno de los umbrales es la temperatura de congelación del agua, ya que las proteínas se quedan atrapadas en cristales, afuncionales. Este dato se tiene en cuenta en la congelación de alimentos.
  2. 
     

     PH:

     hay un pH óptimo, un margen y un límite. La proteína va funcionando cada vez peor hasta desnaturalizarse. El pH medio ideal suele ser ligeramente alcalino: 7,5-8. Tiene que ver con el intercambio de protones: ocasiona una polaridad que influye en los enlaces peptídicos ácido-base.
  3. 
     Radiaciones como la ultravioleta, que provocan un aumento de energía, hacen que enlaces débiles como los puentes se vean afectados, en algunos casos llegando a desnaturalizar la proteína.
  4. Determinados agentes químicos interaccionan con los enlaces, sobre todo con los débiles, pudiendo alterarlos.

La desnaturalización puede ser reversible si es un cambio de conformación momentáneo; una vez recuperadas las condiciones del medio, la proteína se renaturaliza. Incluso proteínas no alostéricas pueden renaturalizarse mientras no se hayan modificado las cadenas peptídicas, solo los enlaces débiles.

Otras desnaturalizaciones son irreversibles: se pierde la funcionalidad y las propiedades. Pueden ser provocadas por venenos, sobre todo enzimáticos.

Clasificación general de proteínas

• Fibrosas o fibrilares:

  
  más estables y con forma alargada. En general insolubles y pobres en S. Suelen llegar hasta la estructura secundaria. Su función es estructural: tejidos conjuntivos (colágenos, elásticos), cilios y flagelos, huso mitótico en la división celular…
• 
  

  Globulares:

  llegan hasta estructuras terciarias y cuaternarias por ser ricas en S: enlaces disulfuro. Son solubles en general. Es un grupo muy amplio. Ejemplos: globulinas (inmunológicas, transporte…), histonas (ADN), albúminas (reserva)…
• 
  

  Heteroproteínas/proteínas conjugadas:

  parte proteica (cadenas peptídicas) y parte no proteica (grupo prostético). El grupo prostético es variable: glúcidos pequeños (glicoproteínas) y grandes (mucoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas) como la cromatina: ADN+histonas, ARN+histonas, cromoproteínas (proteína + pigmento), hemoglobina, citocromos, clorofilas…

Estructuras proteicas

Tienen cuatro niveles de complejidad:

• Estructura primaria:

  
  es la secuencia u orden de colocación de los aminoácidos en la cadena peptídica. Todas las estructuras dependen de esta; está determinada por el código genético. Se podría decir que cada gen codifica una proteína. Se adquiere en un proceso ribosómico llamado traducción genética. En el momento en el que se forma esta secuencia, la proteína no está consolidada. Necesita conformar la estructura secundaria.
• 
  

  Estructura secundaria:

  distribución espacial de los aminoácidos. Es la complejidad mínima de cualquier proteína. Algunas no tienen más estructuras.
• 
  

  Estructura terciaria:

  en las hélices α o en las que combinan α y β, se puede producir en las proteínas que contienen azufre (que tienen aminoácidos como la metionina o la cisteína), donde hay otras reacciones que hacen replegarse las zonas α. Se producen enlaces entre los átomos de S llamados puentes disulfuro. Da lugar a proteínas esféricas como la globulina.
• 
  

  Estructura cuaternaria:

  se halla en las proteínas más complejas, formadas por varias sub unidades proteicas, cada una de las cuales son cadenas peptídicas en sí. Para enlazarse, se establecen distintas relaciones: puentes de H, disulfuro o fuerzas de Van der Waals (enlaces polares débiles entre otros restos moleculares). La forma geométrica que adquiere una proteína se llama conformación proteica (disposición espacial final) y es clave en su funcionalidad: si se altera, ya no funciona.

Cuando la proteína pierde su conformación se dice que se desnaturaliza. Este cambio puede ser reversible, si la proteína se puede reorganizar después. Por tanto, pueden tener conformación activa e inactiva, como una especie de interruptor. Se trata de mecanismos de regulación de la proteína. Las proteínas con esta propiedad se llaman alostéricas. Si la desnaturalización es irreversible, la proteína ya no sirve.