1. ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores sintetizados en las células, para catalizar reacciones específicas. Catalizar es facilitar y acelerar las reacciones químicas, disminuyendo su energía de activación. En general, los catalizadores: – Aceleran la reacción: consiguen el producto en menos tiempo. – No modifican el equilibrio de la reacción. Por ejemplo, si el equilibrio está en 5 moléculas de sustrato y 12 moléculas de producto, con las enzimas esto no variará. – No se consumen en la reacción: no se alteran y pueden actuar de nuevo. Las enzimas pueden ser: – Proteínas globulares. Son la mayoría. – Ribozimas (ARN). Catalizan la ganancia o pérdida de nucleótidos. 1.1 COMPONENTES DE ENZIMAS Las enzimas se clasifican en 2 tipos según su estructura: – Holoproteínas: (todo proteínas). Son poco frecuentes. – Heteroproteínas (llamadasHoloenzimas): formadas por Apoenzima (parte proteica) + Cofactor (no proteico). El cofactor es una molécula pequeña que la enzima requiere para poder ser activa. El cofactor puede ser: Inorgánico: un elemento metálico (Mg, Fe, Zn, etc.) Entonces se sigue llamando cofactor. Orgánico: una molécula orgánica compleja (muchas veces un derivado vitamínico, como una molécula de NAD). Entonces se llaman: o Coenzima, si su uníón con la apoenzima es temporal y débil (no covalente). O Grupo prostético, si su uníón es covalente y permanente. 1.2 MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA Y ESPECIFICIDAD Las enzimas son moléculas muy específicas y la especificidad se establece a 2 niveles: Tipo Descripción Ejemplo Especificidad de acción Cada enzima solo cataliza un tipo de reacción, pero sobre diferentes tipos de sustratos. Especificidad de sustrato Cada enzima sólo actúa sobre un sustrato, o sobre un grupo reducido de sustratos. Formación del complejo Enzima + Sustrato: El sustrato se fija a la enzima en una zona de la enzima denominada centro activo, mediante enlaces débiles, porque existe complementariedad entre ellos. El centro activo esta formado por: – Aminoácidos de uníón. – Aminoácidos catalíticos. Enzima + Producto: Finalizada la acción enzimática, el complejo enzima-sustrato se desintegra. 1.3 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD Enzimática a) Concentración del sustrato [S]: si la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente, hasta llegar a un equilibrio (velocidad máxima). El equilibrio se alcanza cuando toda la enzima está unida al sustrato. B) Temperatura. Cada enzima tiene una temperatura óptima para la que su velocidad es máxima. – Si la temperatura aumenta mucho, se desnaturaliza la enzima. – Si la temperatura disminuye mucho, disminuye el movimiento de las moléculas y, por tanto, la probabilidad de encuentro enzima – sustrato. C) pH. Cada enzima tiene un pH óptimo en el que su velocidad es máxima. Normalmente es próximo a 7, aunque hay excepciones. D) Activadores. Son sustancias como por ejemplo los cofactores, que necesita la enzima para ser activa y poder actuar. E) Inhibidores.
Son sustancias que disminuyen o incluso anulan la actividad enzimática. Según la duración del efecto inhibidor, podemos diferenciar inhibidores: • Irreversibles. Se unen permanentemente al centro activo y lo inutilizan. • Reversibles. Se unen temporalmente a la enzima por enlaces débiles y no lo inutilizan. Los inhibidores reversibles pueden ser: o Competitivos.Forma similar al sustrato. O No competitivos. Forma distinta al sustrato. 1.4 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS I Oxido-
rreductasas Catalizan procesos de oxidación-reducción (transferencia de electrones y protones). Ej: Deshidrogenasas. II Transferasas Catalizan la transferencia de un radical de un sustrato a otro. Ej: Transaminasa (NH2) III Hidrolasas Catalizan la hidrólisis, rompen enlaces introduciendo una molécula de agua. IV Liasas Rompen enlaces por mecanismos distintos a hidrólisis u oxidación, formando enlaces dobles. Añaden y eliminan grupos funciones diversos a moléculas con enlaces dobles. Generalmente se forman dobles enlaces.
V Isomerasas Catalizan la transformación de un sustrato en otro, reorganizan los átomos dentro de la molécula. VI Ligasas o sintetasas Catalizan la uníón de 2 moléculas. 1.5VITAMINAS grupo heterogéneo de compuestos que tienen en común: – Ser imprescindibles para el organismo en cantidades muy pequeñas (g o mg diarios). – Tener que ser ingeridos por la dieta, ya que no pueden sintetizarse por el organismo (en algunos casos sí, pero no en cantidades suficientes). Existen 13 vitaminas distintas. – Su ausencia y déficit (hipovitaminosis) originan trastornos metabólicos de distinta gravedad. – Su exceso (hipervitaminosis) también provoca trastornos. CLASIFICACIÓN -VITAMINAS LIPOSOLUBLES:
Son lípidos insaponificables. Por lo tanto no son solubles en agua, así que no se eliminan por la orina. Esto determina que: – Pueden almacenarse en el cuerpo en pequeñas cantidades, no se requiere una ingesta diaria. – Pueden dar hipervitaminosis (tóxicas). – Abundan en los alimentos ricos en lípidos (hígado, leche, huevos…). Vitamina A ó Retinol Visión nocturna deficiente. Vitamina D ó Calciferol Problemas de calcificación de huesos. Vitamina E ó Tocoferol Esterilidad. Envejecimiento celular. Vitamina K ó Filoquinona Problemas de coagulación sanguínea. VITAMINAS HIDROSOLUBLES: polares, solubles en agua, se eliminan por la orina. No se almacenan y es necesaria la ingesta diaria.
Las enzimas son biocatalizadores sintetizados en las células, para catalizar reacciones específicas. Catalizar es facilitar y acelerar las reacciones químicas, disminuyendo su energía de activación. En general, los catalizadores: – Aceleran la reacción: consiguen el producto en menos tiempo. – No modifican el equilibrio de la reacción. Por ejemplo, si el equilibrio está en 5 moléculas de sustrato y 12 moléculas de producto, con las enzimas esto no variará. – No se consumen en la reacción: no se alteran y pueden actuar de nuevo. Las enzimas pueden ser: – Proteínas globulares. Son la mayoría. – Ribozimas (ARN). Catalizan la ganancia o pérdida de nucleótidos. 1.1 COMPONENTES DE ENZIMAS Las enzimas se clasifican en 2 tipos según su estructura: – Holoproteínas: (todo proteínas). Son poco frecuentes. – Heteroproteínas (llamadasHoloenzimas): formadas por Apoenzima (parte proteica) + Cofactor (no proteico). El cofactor es una molécula pequeña que la enzima requiere para poder ser activa. El cofactor puede ser: Inorgánico: un elemento metálico (Mg, Fe, Zn, etc.) Entonces se sigue llamando cofactor. Orgánico: una molécula orgánica compleja (muchas veces un derivado vitamínico, como una molécula de NAD). Entonces se llaman: o Coenzima, si su uníón con la apoenzima es temporal y débil (no covalente). O Grupo prostético, si su uníón es covalente y permanente. 1.2 MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA Y ESPECIFICIDAD Las enzimas son moléculas muy específicas y la especificidad se establece a 2 niveles: Tipo Descripción Ejemplo Especificidad de acción Cada enzima solo cataliza un tipo de reacción, pero sobre diferentes tipos de sustratos. Especificidad de sustrato Cada enzima sólo actúa sobre un sustrato, o sobre un grupo reducido de sustratos. Formación del complejo Enzima + Sustrato: El sustrato se fija a la enzima en una zona de la enzima denominada centro activo, mediante enlaces débiles, porque existe complementariedad entre ellos. El centro activo esta formado por: – Aminoácidos de uníón. – Aminoácidos catalíticos. Enzima + Producto: Finalizada la acción enzimática, el complejo enzima-sustrato se desintegra. 1.3 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD Enzimática a) Concentración del sustrato [S]: si la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente, hasta llegar a un equilibrio (velocidad máxima). El equilibrio se alcanza cuando toda la enzima está unida al sustrato. B) Temperatura. Cada enzima tiene una temperatura óptima para la que su velocidad es máxima. – Si la temperatura aumenta mucho, se desnaturaliza la enzima. – Si la temperatura disminuye mucho, disminuye el movimiento de las moléculas y, por tanto, la probabilidad de encuentro enzima – sustrato. C) pH. Cada enzima tiene un pH óptimo en el que su velocidad es máxima. Normalmente es próximo a 7, aunque hay excepciones. D) Activadores. Son sustancias como por ejemplo los cofactores, que necesita la enzima para ser activa y poder actuar. E) Inhibidores.
Son sustancias que disminuyen o incluso anulan la actividad enzimática. Según la duración del efecto inhibidor, podemos diferenciar inhibidores: • Irreversibles. Se unen permanentemente al centro activo y lo inutilizan. • Reversibles. Se unen temporalmente a la enzima por enlaces débiles y no lo inutilizan. Los inhibidores reversibles pueden ser: o Competitivos.Forma similar al sustrato. O No competitivos. Forma distinta al sustrato. 1.4 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS I Oxido-
rreductasas Catalizan procesos de oxidación-reducción (transferencia de electrones y protones). Ej: Deshidrogenasas. II Transferasas Catalizan la transferencia de un radical de un sustrato a otro. Ej: Transaminasa (NH2) III Hidrolasas Catalizan la hidrólisis, rompen enlaces introduciendo una molécula de agua. IV Liasas Rompen enlaces por mecanismos distintos a hidrólisis u oxidación, formando enlaces dobles. Añaden y eliminan grupos funciones diversos a moléculas con enlaces dobles. Generalmente se forman dobles enlaces.
V Isomerasas Catalizan la transformación de un sustrato en otro, reorganizan los átomos dentro de la molécula. VI Ligasas o sintetasas Catalizan la uníón de 2 moléculas. 1.5VITAMINAS grupo heterogéneo de compuestos que tienen en común: – Ser imprescindibles para el organismo en cantidades muy pequeñas (g o mg diarios). – Tener que ser ingeridos por la dieta, ya que no pueden sintetizarse por el organismo (en algunos casos sí, pero no en cantidades suficientes). Existen 13 vitaminas distintas. – Su ausencia y déficit (hipovitaminosis) originan trastornos metabólicos de distinta gravedad. – Su exceso (hipervitaminosis) también provoca trastornos. CLASIFICACIÓN -VITAMINAS LIPOSOLUBLES:
Son lípidos insaponificables. Por lo tanto no son solubles en agua, así que no se eliminan por la orina. Esto determina que: – Pueden almacenarse en el cuerpo en pequeñas cantidades, no se requiere una ingesta diaria. – Pueden dar hipervitaminosis (tóxicas). – Abundan en los alimentos ricos en lípidos (hígado, leche, huevos…). Vitamina A ó Retinol Visión nocturna deficiente. Vitamina D ó Calciferol Problemas de calcificación de huesos. Vitamina E ó Tocoferol Esterilidad. Envejecimiento celular. Vitamina K ó Filoquinona Problemas de coagulación sanguínea. VITAMINAS HIDROSOLUBLES: polares, solubles en agua, se eliminan por la orina. No se almacenan y es necesaria la ingesta diaria.