*Enzima:
*Holoenzima
: Forma catalíticamente activa de un enzima, formada por la apoenzima (parte proteica) y el cofactor (parte no proteica). El cofactor puede ser: -Inorgánico (iones metálicos en pequeñas cantidades: Mg2+; Zn2+…) -Orgánico. Se llama coenzima y las más importantes son: ATP, NAD+, NADP*, FAD, FMN y Coenzima A*Coenzima
: En las holoenzimas, cofactor orgánico no proteico, de naturaleza química variada, necesario para la actividad enzimática.Carácterísticamente se transforma como consecuencia de su actuación en la reacción, por lo que necesita participar en una reacción posterior en la que se regenera y vuelve a ser funcional. Determina la especificidad de acción, por lo que un mismo coenzima puede actuar como cofactor con un elevado número de apoenzimas diferentes. Las más comunes son derivados de vitaminas, nucleótidos (ATP) o moléculas en cuya estructura hay tanto nucleótidos como derivados vitamínicos (NAD, FAD, CoA)
*Centro activo de una enzima y * Centro activo:
Regíón del enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado y que interviene directamente en su transformación química. Su estructura tridimensional determina la especificidad del enzima.Saturación enzimática:
Estado de una reacción enzimática en el que todas las moléculas de enzima están unidas a moléculas de sustrato, formando complejos enzima-sustrato, por lo que se alcanza la velocidad máxima de la reacción, que no aumenta aunque se eleve la concentración de sustrato. (Este fenómeno de saturación del E por el S fue la base para la hipótesis sobre el mecanismo de acción enzimática de Michaelis y Menten: E+S→ES→E+P)*Inhibición competitiva
: Tipo de inhibición enzimática reversible en la cual el inhibidor se une al centro activo del enzima, impidiendo la uníón del sustrato. La estructura del inhibidor es muy similar a la del sustrato, de forma que ambos compiten por unirse al centro activo del enzima.*Inhibidor competitivo
Molécula que se une a un enzima en el mismo sitio de uníón del sustrato y disminuye o anula su actividad. Son muy similares estructuralmente al sustrato y compiten con él en su uníón al enzima.*Inhibidor no competitivo
: Compuesto que disminuye la velocidad de una reacción enzimática al unirse a la enzima no en el centro activo sino en una zona próxima, dificultando el acceso del sustrato al centro activo, o la liberación del producto.*Inhibidor irreversible
: Compuesto que inactiva a un enzima al unirse de forma permanente a su centro activo, alterando su estructura. La separación del inhibidor y el enzima es muy lenta o nula, por lo que la actividad enzimática no se recupera. Un ejemplo es la acción del ión cianuro, que se une irreversiblemente a la citocromo-oxidasa de la respiración celular aerobia.*Ligasa
: Clase de enzima que cataliza la formación de enlaces, la uníón de moléculas, utilizando la energía procedente del ATP. La ADN-ligasa actúa en la replicación del ADN uniendo los fragmentos de Okazaki para dar lugar a la “hebra retardada”.*Inhibición enzimática:
Acción de disminución o anulación de la actividad de un enzima por efecto de algunas sustancias denominadas inhibidores enzimáticos. Algunos medicamentos como la penicilina son inhibidores. La inhibición puede ser irreversible o reversible*Explica la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva
En la inhibición competitiva el inhibidor es un compuesto de naturaleza química semejante al sustrato, por lo que compite con él para unirse al centro activo del enzima. En la inhibición no competitiva el inhibidor se une al enzima en un lugar distinto al centro activo, dificultando el acceso del sustrato al centro activo, o la liberación del producto. En la inhibición competitiva se forman complejos ES y complejos EI, mientras que en la no competitiva pueden formarse complejos EI y ESI.
Cinéticamente se distinguen porque en la inhibición competitiva el aumento en la concentración de sustrato provoca un aumento en la velocidad de reacción, mientras que en la no competitiva dicho aumento no origina cambios significativos en la misma.
Explique la estructura y función del ATP. ¿En qué proceso se obtiene la mayor parte del ATP de la célula?
El ATP es un nucleótido trifosfato que constituye la principal fuente de energía en la célula. Está compuesto por una base nitrogenada (adenina), una pentosa (ribosa) y tres grupos fosfato. La mayor parte del ATP se produce en la respiración celular, mediante el proceso llamado fosforilación oxidativa, por el cual la energía libre de la oxidación de los compuestos orgánicos se emplea para la fosforilación del ADP por la enzima ATP sintasa.
* ¿Cómo afectan los cambios de temperatura a la acción enzimática? ¿Tiene algo que ver con el hecho de que conservemos los alimentos congelados? Razónelo
La velocidad de la reacción enzimática aumenta con la temperatura.
Pero, dado que los enzimas son proteína, cuando la temperatura alcanza un determinado valor el enzima pierde su conformación espacial y se desnaturaliza, disminuyendo bruscamente la velocidad de la reacción, hasta hacerse nula por inactivación del enzima. Llamamos Temperatura óptima a la temperatura en la que la velocidad de la reacción enzimática es la máxima que puede alcanzar. La temperatura óptima no es la misma para todos los enzimas, variando con el tipo de organismo y de enzima. La congelación y la refrigeración inhiben la actividad enzimática y evitan o disminuyen la alteración alimentaria producida por acción bacteriana o por las propias enzimas presentes en el alimento.
* Indique la composición química de los enzimas y explique cómo actúan y de qué manera podría inactivarlos
Excepto los llamados Ribozimas, formados por ciertas moléculas de ARN, todos los enzimas los enzimas son proteínas globulares, pudiendo ser de naturaleza exclusivamente proteica o, como en las Holoenzimas, estar constituidas por la asociación, más o menos fuerte, de una parte polipeptídica o Apoenzima y una parte no polipeptídica o Cofactor, que puede ser un ión metálico o un compuesto orgánico.
Los enzimas actúan disminuyendo la energía de activación necesaria para que se lleve a cabo la reacción química de transformación del sustrato. El E y el S se unen de forma específica, formando un complejo ES en el seno del cual se produce dicha transformación del sustrato.El producto o productos finales se separan del enzima, que queda libre para volver a actuar: E + S→ ES→ E + Los enzimas pueden inactivarse por cambios en los factores externos a la reacción enzimática, como la temperatura o el pH adecuados para su actividad, o por la presencia de inhibidores que afecten al mecanismo de acción enzimática, que pueden provocar una inactivación irreversible o reversible. Asimismo, una elevada concentración de Producto disminuye la velocidad de la reacción enzimática, dado que el enzima no modifica el equilibrio de la reacción y que dicho producto constituye el sustrato de la reacción inversa.
* Explique los distintos tipos de inhibición enzimática
> Inhibición irreversible
El enzima se inactiva o destruye al unirse el Inhibidor de forma permanente en su Centro activo, alterando su estructura. La separación del Inhibidor y el enzima es muy lenta e incluso nula, po lo que la actividad enzimática no se recupera.
> Inhibición reversible:
El inhibidor se une débilmente al enzima, impidiendo temporanmente su normal funcionamiento. La actividad actividad enzimática se recupera cuando, en las condiciones adecuadas, el inhibidor se separa del enzima. Los inhibidores fisiológicos son de este tipo. Hay dos formas principales de Inhibición reversible:-Inhibición competitiva
Cuando el inhibidor se une al centro activo del enzima, impidiendo la uníón del sustrato. La estructura del inhibidor es muy similar a la del sustrato, de forma que ambos compiten por unirse al centro activo del enzima. Se forman complejos ES y EI. El aumento en la concentración de sustrato incrementa la velocidad de reacción.-Inhibición no competitiva:
Si el inhibidor se une al enzima en un lugar distinto al centro activo, dificultando el acceso del sustrato al centro activo, o la liberación del producto. Se pueden formar complejos EI y ESI. El aumento en la concentración de sustrato no provoca cambios significativos en la velocidad de reacción.* Indique los principales factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas y cómo actúan
> Factores propios de la reacción enzimática:
Con exceso de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta con la concentración de enzima. Si la concentración de enzima es constante, la velocidad aumenta con la concentración de sustrato, hasta llegar a una velocidad máxima cuando todas las moléculas de enzima están unidas a sustrato, formando complejos ES. La elevada concentración de producto disminuye la velocidad, dado que el enzima no modifica el equilibrio de la reacción y que dicho producto constituye el sustrato de la reacción inversa.
>Factores externos
–Temperatura
La velocidad de la reacción enzimática aumenta con la temperatura, hasta un determinado valor en el que la proteína enzimática pierde su conformación espacial y se desnaturaliza, disminuyendo bruscamente la velocidad de la reacción, hasta hacerse nula. –pH
La actividad enzimática transcurre entre dos valores límites de pH, entre los cuales la velocidad de reacción va variando progresivamente en forma de campana. Por debajo de un pH mínimo y por encima de un pH máximo se anula completamente la actividad enzimática, debido a que el pH influye en la ionización de los radicales de los aminoácidos, por lo que la conformación de la proteína cambia y se altera su Centro activo o la proteína se desnaturaliza.En toda reacción enzimática hay una temperatura óptima y un pH óptimo, valores en los que la velocidad de reacción es máxima y que varía con el tipo de enzima y los organismos. –