7.4 FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD Enzimática

A)

Inhibidores

Son sustancias que disminuyen la velicidad de reacción. Son  de dos tipos: 

Reversibles

Su uníón con el enzima es temporal y la actividad enzimática se puede recuperar. Puede ser dos tipos: comparativas, son moléculas con una conformación muy parecida a la del sustrato;
No competitiva, el inhibnidor se une en otra regíón distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformación de la enzima que da lugar a una disminución de su actividad. Cuando aumenta la producción de sustrato se anula la acción del inhibidor competitivo pero no la del inhibidor no competitiva.// irreversibles o venenos:
Son sustancias que se unen al centro activo del enzima y anular su capacidad catalítica. Por ejemplo los insecticidas  organofosforados son inhibidores del enzima acetilcolinesterasa, su uso indebido provoca accidentes mortales entre los agricultores. ( impide el impulso nervioso).

B)

Alosterismo

Las enzimas alostericas son capaces de adoptar al menos dos conformaciones diferentes. Una inactiva y otra activa. El paso de una a otra suele estar inducido por la uníón de ciertas moléculas llamadas ligandos, a determinados lugares distintos del centro catalítico conocidos como centros reguladores. Son importantes en la regulación de la actividad catalítica en las reacciones metabólicas. Por ejemplo si existe exceso de producto final, es el propio producto el que hace de ligando y se une a la enzima

C)

Variaciones de tª

Tª entre 50 y 60ºC inactiva a las enzimas por desnaturalización. El descenso de tª disminuye la actividad pero no la anula. Existe una tª optima donde la actividad del enzima es máximo. Los animales poiquilatermos se ven obligados a hibernar pues en invierno la actividad de sus enzimas queda muy reducida

d) cambios de pH: pequeñas variaciones de pH provocan grandes cambios en la actividad enzimática provocando la desnaturalización. Existe un pH optimo según el enzima.

7.5 EL EFECTO DE LA DILUCIÓN

La mayoría de sustratos y enzimas están en la célula en concentraciones muy bajas, lo que supone un grave inconveniente para la velocidad de la reacción, pues la primera condición que posibilita la catálisis es que el sustrato encuentre al enzima y se una con el. Para contrarrestar esta dificultad se establecen las siguientes estrategias:

Compratimentacion celular

Numerosas reacciones se dan en el interior de orgánulos donde hay mayor concentración de sustrato y enzimas.//Efecto “ cascada”: consiste en una secuencia de reacciones en la que cada enzima cataliza la transformación de un proenzima inactivo en su correspondiente forma activada, que a su vez, cataliza la tranformacion de otro proenzima y así sucesivamente hasta que el ultimo transforma un sustrato en un producto. La “ cascada” de enzimas es un sistema que permite ampliar la respuesta final, pues un pequeño numero de moléculas estimulantes iniciales consigue activar un gran numero de moléculas del final de la serie.//Complejos multienzimaticos:
A veces, los enzimas responsables de una secuencia de reacciones se agrupan y forman un complejo multienzimatico. Así, se evita la perdida de velocidad, ya que los productos resultantes de una reacciones son los sustratos del enzima siguiente.

7.6. NOMENCLATURA Y Clasificación

Los enzimas se denominan con el nombre del sustrato al que se añade a veces, el nombre de la función que desempeñan seguido del sufijo –asa. Por ejemplo sacarosa, hidroliza la sacarosa…

7.7 Clasificación

Oxidoreductosa

Catalizan oxidoreducciones por ejemplo deshidrogenasas//transferasas:
Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. P ejemplo transaminosas.//hidrolasas:
Catalizan reacciones de hidrolisis de enlaces ester. Ej lipasas//liasas:
Catalizan la adición de grupos funcionales//isomerasas:
Catalizan reacciones de isomeracion//ligasas:
Catalizan la síntesis de nuevas moléculas al formar enlaces . Ej: sintetasas

7.8 Cinética ENZIMÁTICA

Estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas y deduce a partir de determinados parámetros cinéticos, la actividad de enzima su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis. La actividad enzimática se expresa como la cantidad de moléculas de sustrato que cada molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo, en clínica se usa como prueba diagnostica de ciertas patalogias. Por ejemplo si las transaminasas están altas indican problemas hepáticos. La velocidad de una reacción enzimática aumenta linealmente conforme aumenta la concentración del sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima en la cual se mantiene aunque siga aumentando la concentración de sustrato, la enzima se satura y no puede seguir aumentando su velocidad. No todas las enzimas responden igual, hay enzimas que a bajas concentraciones de sustrato son muy eficaces. La velocidad de reacción depende de los siguientes factores: concentración de moléculas de sustrato, concentración de moléculas de enzima y la actividad del enzima, parámetro carácterístico de cada una.