Lípidos

Grupo de moléculas orgánicas formadas por C, H y O, y S y P en menor proporción. Tienen una característica común, y es que son poco o nada solubles en agua, pero solubles en todos los disolventes orgánicos. Tienen función energética, otros función estructural y otros función vitamínica. Hay dos tipos, saponificables e insaponificables.

Ácidos Grasos

Cadena hidrocarbonada con grupo carboxilo al final.

Propiedades Físicas

Sus moléculas son anfipáticas, pues por una parte la cadena alifática es apolar y soluble en disolventes orgánicos, mientras que el grupo carboxilo es polar y soluble en agua.

Propiedades Químicas

Son capaces de formar enlaces éster con grupos alcohol. Cuando estos enlaces se rompen, se obtienen las sales de los ácidos grasos, llamadas jabones, mediante la saponificación.

Grasas

Resultan de una molécula de glicerol con tres moléculas de ácidos grasos. Reserva energética. La grasa proporciona 9Kcal, los hidratos de carbono 4Kcal, debido a que los ácidos grasos presentan menor grado de oxidación que los glúcidos. Las grasas son apolares, anhidras, el glucógeno es hidratado, absorbe más peso en agua.

Fosfolípidos

Se caracterizan porque el tercer grupo alcohol del glicerol forma un enlace éster con una molécula de ácido ortofosfórico. Tres tipos: micelas, monocapas y bicapas.

Esteroides

Son compuestos policíclicos que derivan del gonano, cuya estructura está formada por cuatro anillos de carbono unidos, llamados A, B, C y D. Los esteroles se caracterizan por tener un grupo -OH en el C3, una cadena alifática ramificada en el C17 y un doble enlace entre el C5 y C6.

Enzimas

Son biocatalizadores de las reacciones químicas que constituyen el metabolismo. Intervienen a concentraciones muy bajas, y aceleran las reacciones en las que participan, sin sufrir por ello modificación alguna. Unas rutas metabólicas conducen a la degradación de los sustratos (catabolismo) y otras a su biosíntesis (anabolismo).

Una reacción catalizada enzimáticamente consta de dos reacciones elementales: en primer lugar, el sustrato S se une a la enzima E, en una reacción reversible hasta formar el complejo [ES], que es un estado de transición, a continuación, el complejo [ES] se descompone y da lugar al producto P, y se regenera la enzima libre E. Se representa así:

E + S = [ES] -> P + E

Especificidad

Por lo general, son altamente específicas para las reacciones que catalizan, y todas estas tienen una oquedad en su interior llamada “centro catalítico”, la cual se adapta al sustrato correspondiente.

Cinética Enzimática

Estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas y deduce, a partir de determinados parámetros cinéticos, la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis. Cuanto menor es el Km, más eficiente es ese sustrato.

Inhibidores

• Reversibles:
  • Competitiva (impide la unión y transformación del sustrato).
  • No competitiva (disminuye la actividad del sustrato original).
  • Acompetitiva (impide la formación del producto).
• Irreversibles: Venenos (anulan su capacidad catalítica).

Cuanto más varíes la temperatura, el pH y el alosterismo, menos eficiente será la enzima.

Proteínas

Macromoléculas de elevado peso formadas por el encadenamiento de 20 unidades de aminoácidos. Todos los aminoácidos proteicos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo, unidos covalentemente a un carbono central, al cual se unen un átomo de hidrógeno y una cadena R. Hay 4 niveles de organización de estas:

1. Primaria: formada por el encadenamiento de los aminoácidos.
2. Secundaria: por el plegamiento de la cadena primaria.
3. Terciaria: cuando se pliega sobre sí misma.
4. Cuaternaria: cuando se juntan varias cadenas.

Propiedades

Dependen casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales R.

• Especificidad: los grupos funcionales de las cadenas laterales R de los aminoácidos definen una superficie activa, pues son capaces de interaccionar con otras moléculas mediante enlaces débiles no covalentes.
• Solubilidad: las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular.
• Desnaturalización: es la pérdida de su conformación espacial característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables y, como consecuencia de ello, se anula su funcionalidad biológica. Puede ser reversible o no serlo.

Funciones Biológicas

• Función de reserva: constituyen un almacén de aminoácidos dispuestos para ser utilizados por el embrión en desarrollo como elementos nutritivos y unidades estructurales, caseína de la leche.
• Estructural: es la función más característica, algunas glucoproteínas intervienen en la formación de las membranas celulares.
• Homeostática: intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores o tampones, que mantienen el pH constante.
• Función portadora de mensajes: como la insulina y el glucagón.
• Función de transporte: a través de las membranas celulares, como la hemoglobina.
• Defensiva: desempeñan funciones de protección, inmunoglobulinas de la sangre.
• Contráctil: responsable de la contracción muscular.