Agua

– Elevada capacidad disolvente, – elevada fuerza de cohesión entre sus moléculas, – adhesión, – elevado calor específico, – elevado calor de vaporización, – mayor densidad en estado líquido que sólido, – baja ionización, – poca viscosidad.

Disacáridos

Sacarosa: molécula de α-D-glucopiranosa unida a una de β-D-fructofuranosa mediante un enlace dicarbonílico α-(1->2). En la sacarosa no existen carbonos anoméricos libres, por lo que no tiene poder reductor.

Lactosa: se forma al unir una molécula de β-D-galactopiranosa con una de β-D-glucopiranosa mediante un enlace monocarbonílico β-(1->4). Al quedar el carbono anomérico libre en la glucosa, la lactosa tendrá propiedades reductoras y formas anoméricas α y β.

Maltosa: se obtiene por hidrólisis del almidón y del glucógeno. Está formada por dos moléculas de α-D-glucopiranosa unidas por un enlace monocarbonílico α-(1->4).

Celobiosa: No se encuentra en estado libre y se obtiene por hidrólisis de la celulosa. La celobiosa está formada por dos moléculas de α-D-glucopiranosa unidas por un enlace monocarbonílico β-(1->4).

Polisacáridos

Almidón: polisacárido de reserva en vegetales, es un α-glucano, polímero formado por la unión de muchas moléculas de α-D-glucopiranosa por enlaces α-(1->4) y α-(1->6).

Amilosa: polímero lineal, no ramificado, de maltosas unidas por enlaces α-(1->4), forma helicoidal con 6 moléculas de glucosa por vuelta, en agua forma dispersiones coloidales.

Amilopectina: igual que la amilosa pero además cada 14 a 20 moléculas de glucosa tiene ramificaciones laterales α-(1->6).

Glucógeno: α-glucano, formado por moléculas de α-D-glucopiranosa, reserva energética en animales, estructura similar a la amilopectina, con cadenas más cortas y numerosas, ramificadas cada 8 a 10 glucosas.

Celulosa: β-glucano formado por cadenas lineales, no ramificadas, de β-D-glucopiranosa unidas por enlaces β-(1->4). La unidad que se repite es la celobiosa, y las cadenas se asocian entre sí por enlaces de hidrógeno.

Quitina: polímero lineal, no ramificado, formado por moléculas de N-acetil-β-D-glucosamina unidas por enlaces β-(1->4).

Lípidos

Ácidos grasos

Ácidos grasos saturados: solo tienen enlaces covalentes simples, generalmente se encuentran extendidos y poseen gran flexibilidad. Son muy abundantes en la manteca de cacao, el aceite de palma y el de coco, y en las grasas animales, sobre todo de mamíferos. Ejemplos: ácido palmítico (16 carbonos) o ácido esteárico (18 carbonos).

Ácidos grasos insaturados: tienen uno o más dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada, por lo que la molécula presenta inflexiones con cambios de dirección. Esta configuración geométrica influye en su forma de empaquetamiento y, por tanto, en el punto de fusión, que será más bajo que el que presenten los ácidos grasos saturados con la misma longitud de cadena. Se dividen en:

• Monoinsaturados: con un único doble enlace, como el ácido oleico.
• Poliinsaturados: presentan varios dobles enlaces, como el ácido linoleico.

Propiedades físicas de los ácidos grasos

Solubilidad: son compuestos anfipáticos, en sus moléculas se distinguen dos regiones de polaridad: una zona hidrofóbica (colas apolares) y una zona hidrofílica (cabeza polar). Forman micelas y bicapas en disolución acuosa.

Punto de fusión: es directamente proporcional al número de carbonos e inversamente proporcional al número de insaturaciones. (cadenas más largas implican mayor punto de fusión, por las fuerzas de Van der Waals), (las insaturaciones, con los cambios en la geometría de la molécula, disminuyen el punto de fusión).

Acilglicéridos

Se forman por la esterificación de una molécula de glicerina o glicerol con 1, 2 o 3 ácidos grasos.

Emulsiones: son las grasas que al ser agitadas en agua se dividen en gotas muy pequeñas formando una dispersión coloidal inestable.

Otros lípidos

Ácido fosfatídico: se forma por esterificación de la glicerina con 2 ácidos grasos y una molécula de ácido ortofosfórico o fosfato, que esterificado a su vez con un compuesto polar da lugar a un glicerofosfolípido.

Terpenos: son lípidos derivados del isopreno.

• Monoterpenos: dos moléculas de isopreno. Forman parte de esencias vegetales como el mentol, el alcanfor o el limoneno.
• Diterpenos: cuatro unidades de isopreno. Un ejemplo es la vitamina A.
• Triterpenos: seis moléculas de isopreno.
• Tetraterpenos: ocho unidades de isopreno. Destacan los carotenoides, moléculas de color naranja, como el β-caroteno, y las xantofilas, moléculas de color amarillo, como la luteína.
• Politerpenos: Están formados por cientos de moléculas de isopreno. El más importante es el caucho, que se obtiene a partir del látex.

Vitaminas liposolubles

Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas de naturaleza y composición diferente que, aunque se necesitan en pequeñas cantidades, son imprescindibles para el desarrollo. La carencia o deficiencia de alguna vitamina produce avitaminosis.

Las vitaminas liposolubles se disuelven en lípidos. Están compuestas únicamente por C, H y O y son solubles en disolventes orgánicos apolares. Se ingieren y almacenan en el organismo en forma de provitaminas, a partir de las cuales el organismo sintetiza la vitamina activa. Su exceso se almacena en el organismo y su acumulación puede producir trastornos graves.

Proteínas

Aminoácidos

Carácter anfótero: los aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio.

Punto isoeléctrico: todo aminoácido posee un pH característico en el cual se equilibran sus cargas positivas y negativas, de modo que la carga neta es 0.

Propiedades de las proteínas

Solubilidad: depende de varios factores:

• Composición de la molécula: una proteína rica en aminoácidos polares es más soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos.
• Tamaño y forma de la molécula: las proteínas pequeñas y globulares se disuelven mucho mejor que las grandes o fibrosas.
• pH del medio: cuando el pH del medio coincide con el punto isoeléctrico (pI), la proteína tendrá muy poca afinidad por el agua y no se disolverá.
• Temperatura: la solubilidad de las proteínas aumenta con la temperatura, siempre que esta se mantenga dentro de un rango que evite que pierdan su conformación nativa.
• Fuerza iónica del medio (concentración salina): si se incrementa la concentración de sales del medio, los iones de las sales”roba” la capa de solvatación a las moléculas de proteínas, y estas precipitan.

Desnaturalización: la desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida de su funcionalidad.

Las proteínas se desnaturalizan cuando son sometidas a diversas condiciones, como variaciones de pH, aumento de temperatura, presencia de disolventes orgánicos, etc.; estas variaciones son capaces de romper los enlaces débiles que mantienen su estructura tridimensional. La desnaturalización nunca implica la ruptura de los enlaces peptídicos y puede ser reversible o irreversible.

• Reversible: la proteína recupera su conformación nativa y su funcionalidad cuando se restablecen las condiciones fisiológicas iniciales.
• Irreversible: la proteína, una vez desnaturalizada, es incapaz de recuperar su conformación nativa.

Especificidad: la especificidad de una proteína radica en la secuencia de aminoácidos concreta que la constituye y de ella va a depender directamente la función que realice en el ser vivo. Cada proteína desempeña una función concreta en el organismo.

Clasificación de las proteínas

Holoproteínas

Están constituidas únicamente por aminoácidos.

• Proteínas fibrosas: tienen forma alargada o filamentosa y una estructura secundaria bien definida. Son muy resistentes, insolubles en agua y en disoluciones salinas. La mayoría desempeñan funciones estructurales. Ejemplos: colágeno, α-queratina, β-queratina, elastina.
  • Colágeno: realiza una gran variedad de acciones, como formar la matriz de los huesos y cartílagos o constituir tendones, ligamentos y la piel.
  • α-queratina: se encuentra en la piel, lana, plumas, cuernos, uñas, pezuñas y escamas.
  • β-queratina: está presente en las fibras tejidas por las arañas y los gusanos de seda.
  • Elastina: es una proteína muy flexible que puede extenderse fácilmente. Aparece en el tejido conjuntivo elástico.
• Proteínas globulares: tienen forma esférica, debido a que la estructura secundaria se pliega y forma estructuras terciarias globulares compactas. En general son solubles en agua. Ejemplos: albúminas, globulinas, histonas.
  • Albúminas: constituyen la principal reserva de proteínas del organismo.
  • Globulinas: poseen elevado peso molecular. Entre ellas destacan las γ-globulinas o anticuerpos.

Heteroproteínas

Son proteínas globulares que además de aminoácidos poseen moléculas de naturaleza no proteica, denominadas grupo prostético.

• Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada. Un ejemplo son las porfirínicas, cuyo grupo prostético es una porfirina, como la hemoglobina.

Funciones de las proteínas

• Catalítica: la llevan a cabo las denominadas enzimas, que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando la velocidad de las mismas. Las enzimas permanecen inalteradas durante la reacción y se recuperan al final de la misma.
• Estructural: proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Ejemplos: colágeno, elastina.
• Defensa: los anticuerpos son proteínas que reconocen específicamente a un antígeno (una molécula extraña al organismo) y ayudan a eliminarlo.
• Reguladora: integran y coordinan todos los procesos bioquímicos del organismo. Algunas hormonas, como la insulina y el glucagón, segregadas por ciertas células del páncreas, regulan el metabolismo de la glucosa. También la hormona de crecimiento es una proteína.
• Transporte: la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre.
• Movimiento: las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, son responsables del movimiento muscular.
• Nutritivas y de reserva: su función es almacenar aminoácidos como elementos nutritivos. Un ejemplo es la ovoalbúmina, presente en la clara de huevo.