Biomoléculas: Lípidos, Proteínas y Aminoácidos

Lípidos

Ácidos grasos

  • Ácidos monocarboxílicos de cadena larga (14 -22C, siempre nº par)
  • Saturados: Palmítico (16C), Esteárico (18C)
  • Insaturados: Oleico (18:1 9), Linoleico (18:2 9,12), Araquidónico (20:4 5,8,11,14)

Lípidos saponificables

Grasas neutras (acilglicéridos)

  • Glicerina + 1 -3 ácidos grasos
  • Los más importantes son los triacilglicéridos
  • Pueden ser grasas simples (ácidos grasos iguales) o mixtas (ácidos grasos diferentes)
  • Sebos (grasas sólidas), mantecas (semisólidas) y aceites (líquidas)
  • Los sebos y mantecas son característicos de los animales y tienen predominio de ácidos grasos saturados
  • Los aceites son característicos de los vegetales y contienen principalmente ácidos grasos insaturados

Ceras

  • Funciones: Estructural y protectora
  • Forman la película que impermeabiliza la superficie de las hojas y frutos de las plantas
  • En los animales forman cubiertas protectoras de la piel, pelo y plumas, así como del exoesqueleto de muchos insectos

Fosfolípidos

  • Función: Moléculas anfipáticas: zona polar (glicerina, ác. fosfórico y aminoalcohol); zona apolar (ác. grasos)
  • Función estructural: forman las membranas celulares en las que se disponen formando bicapas

Esfingolipidos

  • Componentes de las membranas de células nerviosas y vaina de mielina
  • Están relacionados con la especificidad del grupo sanguíneo y el reconocimiento celular (actúan como antígenos celulares que permiten el reconocimiento entre células)

Lípidos no saponificables

Terpenos

  • Funciones:
  • Monoterpenos (2 isoprenos): Esencias vegetales (mentol, geraniol, limoneno, alcanfor…)
  • Diterpenos: Fitol, componente de la clorofila, vitaminas A, K y E
  • Tetraterpenos: Carotenoides (licopeno -rojo-, β-caroteno -anaranjado-, xantofila -amarillo-, …)
  • Son pigmentos fotosintéticos que complementan a la clorofila
  • El β-caroteno es el precursor de la vitamina A

Esteroides

  • Funciones:
  • Estructural – el Colesterol se encuentra en las membranas celulares de muchos animales y en las lipoproteínas del plasma sanguíneo
  • Es además precursor de otros esteroides
  • Su acumulación en las paredes de los vasos sanguíneos es responsable de la arteriosclerosis
  • Los Ácidos biliares (ácido cólico, desoxicólico y quenodesoxicólico) son derivados del colesterol que facilitan la emulsión de las grasas
  • Vitamínica – Ergosterol precursor de la vitamina D; se transforma en ella en la piel por acción de la luz ultravioleta
  • Hormonal – Progesterona, Estradiol (femineizante), testosterona (masculinizante) y Aldosterona (corticoide)

Proteínas

Estructura primaria

  • Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen
  • La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes

Estructura secundaria

  • Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula
  • De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables
  • La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta
  • Hélice alfa: Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera

Estructura terciaria (Globular)

  • Replegamiento tridimensional
  • Determina la actividad de la proteína
  • Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrosas suelen ser estructurales
  • Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica

Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas)

  • Proteínas oligoméricas
  • Asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles
  • Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos

Aminoácidos

Clasificación

  • Aminoácidos con radicales no polares
  • Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina
  • Aromáticos: Fenilalanina y Triptófano
  • Con azufre: Metionina
  • Aminoácidos con radicales polares
  • Sin carga a pH 7
  • Serina, Treonina y Tirosina- Con un grupo -OH
  • Asparagina y Glutamina – Con un grupo -NH2
  • Cisteína- Con un grupo –SH
  • Glicocola – Con un grupo -H
  • Ácidos – Con carga negativa a Ph
  • Ácido aspártico y Acido glutámico
  • Básicos – Con carga positiva a pH 7
  • Lisina, Arginina e Histidina

Propiedades

  • Actividad óptica: El Cα es asimétrico. Los aminoácidos proteicos son isómeros L
  • Carácter anfótero: Se comportan como ácidos o como bases según el pH del medio. Si el medio es ácido se comportan como bases
  • Punto isoeléctrico: pH para el cual la carga neta del aminoácido es nula

Enlace peptídico

  • Enlace de tipo amida entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el -amino de otro, liberándose una molécula de agua
  • El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Rígido
  • La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido
  • Si el nº de aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína
  • Algunos desempeñan funciones específicas: Hormonal (vasopresina, oxitocina, insulina), Antibiótica (gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation)