Aminoácidos
Las unidades estructurales básicas de las proteínas, moléculas pequeñas que presentan un grupo amino, uno carboxilo y un átomo de H y una cadena lateral carácterística, unidos a un mismo carbono (carbono alfa). En solución a pH neutro, son predominan los iones dipolares: el grupo amino se encuentra protonado y el carboxilo disociado, el estado de ionización de un aminoácido varía con el pH, en solución ácida el grupo carboxilo no se ioniza, en solución alcalina no se ioniza el grupo amino. Son pues sustancias anfóteras es decir que pueden actuar como ácido o base. Excepto la glicocola, todos los aminoácidos presentan un átomo de carbono asimétrico carbono alfa que les da la capacidad de desviar la luz polarizada dextrógiro o levógiro. Por tanto, pueden existir en dos formas estereoisómeras, L y D, pero las proteínas solo existen L-aminoácidos. Las proteínas de todas las especies, se construyen con el mismo conjunto de 20 aminoácidos que se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral:
Neutros no polares
El radical es una cadena apolar que puede ser una cadena hidrocarbonada o aromáticos. Tienen carácter hidrofóbico.
Neutros polares
El radical contiene elementos polares que aunque no tienen carga pueden establecer interacciones con el agua. Tienen carácter hidrofilico.
Ácidos
Cuando el radical lleva un grupo ácido, a pH neutro tienen carga negativa.
Básicos
Cuando el radical lleva un grupo básico a pH neutro tienen carga positiva.//Los aminoácidos que no pueden sintetizar un organismo se llaman esenciales y deben de ser incorporados con la dieta.
Las prote son macromoléculas constituidas x la polimerización de alfa-aa, donde el grupo carboxilo de un aa reacciona con el grupo amino de otro, formándose un enlace amida, llamado enlace peptídico y se pierde una molécula de H2O. La uníón de dos aa forman un dipeptido y cuando se unen de 2 a 10 forman peptidos y cuando son muchos aa forman los polipeptidos. La cadena polipeptidica presenta un esqueleto formado por enlaces peptídicos, del cual parten los distintos radicales y está orientada ya que un grupo alfa-amino libre que señala el inicio de la proteína y un grupo alfa-carboxilo libre que señala el final. Los átomos que forman el enlace peptídico no pueden girar alrededor del mismo y forman una estructura rígida alrededor de la cual sí que hay libertad de giro. Por lo que los dos átomos del enlace peptídico queda en el mismo plano.
Estructura de las prote
Estructura primaria
La estructura que adopta una prote depende de la secuencia de aa que presenta. La estructura primaria determina la configuración espacial de la prote por tanto, es responsable de su parte biológica. La estructura primaria solo indica la secuencia de aa de las cadenas polipeptidicas, no tiene entidad real pues a medida que se sintetiza una prote esta se va replegando.
Estructura secundaria
La disposición tridimensional de la cadena polipeptidica a lo largo de una dirección se le llama estructura secundaria. • Alfa-Hélice.
Estructura en la que la cadena polipeptidica se arrollan a lo largo de un eje formando una hélice a modo de cilindro, en la que las cadenas laterales de los aa se proyectan hacia fuera. Así se forma una estructura regular en el que cada paso de hélice contiene 3,6 aa. Los enlaces que estabilizan la hélice son enlaces pdh intercatenarios.
Conformación beta o lamina plegada
En esa estructura secundaria, la cadena polipeptidica adopta una disposición en zig zag. Las cadenas se unen entre sí por pdh entre los enlaces peptidicos formando láminas plegadas en zig zag en las que las cadenas laterales se proyectan por encima o por debajo de la lámina. Generalmente se establecen enlaces de H intercatenarios entre cadenas antiparalelas o a veces cadenas paralelas. Pero también pueden establecerse pdh entre los enlaces peptidicos de una misma cadena polipeptidica cuando se describe un asa o giro beta.
Hélice triple de colágeno
La tercera estructura periódica se encuentra en el colágeno, prote muy abundante en animales. Formado por 3 cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales presentan un enrollamiento muy extendido generado por la presencia de prolina y de hidroxiprolina. Estas cadenas están unidas por pdh y enlaces covalentes entre los radicales de los AA.
Estructura terciaria
Es el plegamiento de la cadena polipeptidica para construir una estructura globular o esférica. La estructura está estabilizada por enlaces intramoleculares entre las cadenas laterales de los aa que pueden ser: pdh, fuerzas de van der waals, interacciones hidrofobicas, puentes salinos y puentes disulfuros. Cada tipo de prote globular tiene una configuración tridimensional propia que depende de la estructura primaria. Carácterísticas: el plegamiento es compacto con pocos espacios libres, las cadenas hidrofóbicas hacia su interior, las cadenas laterales hidrofilicas se proyectan hacia el exterior, presentan una hendidura
que actúa como centro activo (enzimas)/gran parte de las prote globulares son solubles en medio acuoso porque los AA apolares permanecen en su interior y los polares se proyectan hacia el exterior, formando pdh con las moléculas de h2O del entorno.
Estructura cuaternaria
indica la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptidicas que presentan las prote oligomericas. Las subunidades se mantienen unidas por pdh, enlaces iónicos, fuerzas de van der waals e interacciones hidrofobicas y puentes disulfuro. La primera estructura cuaternaria que se puso de manifiesto por la hemoglobina constituida por 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta con un grupo hemo en el interior de una bolsa apolar de cada cadena.
Propiedades de las proteínas
Especifidad:
el funcionamiento de las proteínas se basa en la Uníón selectiva a determinadas moléculas, aquellas que se adaptan a su centro activo punto por lo que son específicas de determinados sustratos. También las proteínas son específicas de cada especie incluso de cada individuo ya que pueden cambiar la secuencia de algunos aminoácidos que no son esenciales para el mantenimiento de la proteína.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles porque los radicales de los AA que se proyectan hacia el exterior son polares y pueden realizar pdh con el h2O.
Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional de una prote y por tanto pérdida de su actividad biológica cuando se somete a (altas temperaturas, variaciones de ph, etc) provoca la rotura de enlaces débiles que mantienen la estructura y se adquiere la estructura primaria.- sí las condiciones de desnaturalización son suaves o poco duraderas, cuándo cesan la prote vuelve a tomar su conformación inicial, nos indica que dicha estructura es la más estable y la que tiene menos energía.- sí las condiciones son intensas y persistentes: la desnaturalización es irreversible. Algunas prote de la desnaturalización nunca se renaturaliza de forma espontánea. Esto es debido a que el plegamiento definitivo se produce con ayuda de unas prote chaperonas moleculares cuya función consiste en ayudar a otras a plegarse impidiendo que se asocia de forma incorrecta.
• capacidad amortiguadora:
están constituidas por aa que tienen carácter anfótero se comportan como ácido o base y puede contrarrestar pequeñas variaciones de pH.
Reacciones químicas
Las reacciones que desprenden energía son exergonicas, las reacciones que necesitan energía o absorben energía son endergonicas.Las acciones no suelen ser espontáneas porque antes de iniciar la reacción es necesario suministrar una energía lo que va a producir un estado de transición.Las enzi son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas porque generan un estado de transición distintos que presentan un contenido energético menor, reducir la energía de activación.
Carácterísticas:
sustancias que aceleran las reacciones químicas e incluso en cantidades muy pequeñas. No se consumen durante la reacción, la cantidad permanece constante.
Diferencia de las enzi con cataliza no biológicos (metales):
son muy específicas, cada enzi solo interacciona con n determinado sustrato, aquel que encaje en su centro activo. Actúan a temperatura ambiente 37°. Son muy activas. Tienen pesos mole muy elevados.
Clasificación
Estrictamente proteicas. Holoenzi constituidas por una parte proteica y una parte no proteica (cofactor)
Los cofactores pueden ser:
iones metálicos y moléculas orgánicas. Sí la molécula es fuertemente unida de forma irreversible a la enzima recibe el nombre de grupo prostético. Si la molécula se asocia temporalmente a la enzi y su uníón es débil se denomina coenzima, son de dos tipos: coenzima de óxido reducción transportan e- y p+. Ej: NAD, NADP y FAD.
Coenzi y transferencias de átomos o grupos
El centro activo de la enzi: interaccionan con sus sustratos gracias a los centros activos, estos son determinadas zonas de la enzi constituidos por unos pocos aa.
Tienen estas carácterísticas:
constituyen una parte muy pequeña de la prote coma tienen una estructura tridimensional en forma de hueco en donde encaja el sustrato. Los AA que forman el centro activo pueden estar lejos de la cadena polipeptidica pero están próximos debido al plegamiento de la prote. Los radicales de los AA del centro activo interaccionan débilmente con sustrato.
Los AA de una enzi pueden ser:
estructurales de fijación y catalizadores.
La uníón de la enzima con el sustrato puede explicarse de dos formas
Modelo de la llave-cerradura: la enzi presenta una estructura rígida lo cual el sustrato encaja de forma similar a como lo hace una llave.
Modelo de ajuste inducido (guante-mano)
el sustrato interacciona con la enzi provocando se adapte a estre.