Lípidos

1. Concepto: Pertenecen a un grupo de sustancias químicas muy heterogéneo formados por C, H, O y a veces P y S. Químicamente son parecidos (mismos elementos y diferentes proporciones). Propiedades: 1) tacto grasiento, 2) insolubles en agua, 3) solubles en disolventes orgánicos. Funciones biológicas: 1) estructurales (elementos mayoritarios de las membranas), 2) energéticas (eficientes reservas de energía), 3) reguladora (muchas vitaminas y hormonas).

Clasificación de Lípidos

Los lípidos se dividen en:

1. Saponificables: Contienen ácidos grasos, están esterificados y forman jabón mediante saponificación. Se dividen en simples (acilglicéridos o ceras) y complejos (fosfolípidos o esfingolípidos).
2. Insaponificables: Derivados de hidrocarburos lineales o cíclicos insaturados, no contienen ácidos grasos y no forman jabones. Se dividen en terpenos y esteroides.

2. Ácidos Grasos

Son ácidos orgánicos monocarboxílicos con número par de átomos de C. Pueden estar libres o formando lípidos saponificables. Hay dos tipos:

1. Saturados: No tienen enlaces dobles y suelen ser sólidos a temperatura ambiente.
2. Insaturados: Tienen uno o más dobles enlaces en su cadena. Si tiene un solo doble enlace es monoinsaturado y si tiene más es polinsaturado. No son sintetizados por mamíferos pero son necesarios para su desarrollo.

2.1 Propiedades de los Ácidos Grasos

1. Anfipáticos (física): Poseen una zona polar con un grupo carboxilo de carácter hidrófilo y una apolar, la cadena carbonada e hidrófoba.
2. Reaccionan con los alcoholes (química): Formando ésteres y liberando agua. Se hidrolizan mediante saponificación formando jabones.
3. El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena (física). La presencia de dobles enlaces origina pliegues (codos) que favorecen la disminución del punto de fusión.

3. Acilglicéridos y Ceras

Son lípidos saponificables. Ambos están formados por ácidos grasos de cadena larga y un alcohol con el que se esterifican.

3.1. Grasas

Compuestos formados por glicerina esterificada con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos, denominándose monoglicéridos, diglicéridos y triglicéridos (más abundantes, que pueden tener los ácidos grasos iguales o diferentes). Las grasas son moléculas apolares y prácticamente insolubles en agua, ya que los grupos OH de la glicerina son polares y están unidos mediante enlace éster a los COOH de los ácidos grasos. Se clasifican en:

1. De origen vegetal o pescado: Tienen ácidos grasos insaturados, punto de fusión bajo y son líquidos a temperatura ambiente.
2. De origen animal: Contienen ácidos grasos saturados, punto de fusión elevado y son sólidos a temperatura ambiente.

Las grasas en general suponen: principal fuente de energía, actúan como aislantes térmicos y almacén de alimento.

3.2. Ceras

Son ésteres de un ácido graso de cadena larga y un monoalcohol. Los extremos de la cadena son hidrófobos, con lo cual son insolubles en agua; realizan funciones de protección y revestimiento.

4. Fosfolípidos

Son ésteres de un ácido graso de cadena larga y un monoalcohol. Los extremos de la cadena son hidrófobos, con lo cual son insolubles en agua; realizan funciones de protección y revestimiento.

4.1. Estructura de los Fosfolípidos

Cuando se encuentran en medio acuoso se asocian formando varias estructuras en las que los grupos hidrófilos se orientan hacia el agua interaccionando mediante enlaces de hidrógeno, al contrario que los hidrófobos que se alejan y ocultan dentro de la estructura.

1. Micelas: Tienen forma más o menos esférica. La superficie está formada por las cabezas polares expuestas e interaccionando con el agua, mientras que el interior está ocupado por las regiones hidrofóbicas.
2. Bicapas: Las cadenas hidrofóbicas se orientan hacia el interior, mientras que las cabezas polares están en contacto con el medio acuoso a ambos lados de la bicapa. Los fosfolípidos forman membranas biológicas, estas, además pueden estar formadas por proteínas y otros lípidos.

5. Esfingolípidos

Estructuras similares a los fosfolípidos, son anfipáticos, en medio acuoso forman bicapas y se encuentran en las membranas de las células eucariotas (aunque son abundantes en las del tejido nervioso, como las esfingomielinas y glicoesfingolípidos).

5.1. Esfingomielinas

Se encuentran en las membranas de las células animales y en la vaina de mielina de las fibras nerviosas (formada por el enrollamiento de la célula de Schwann alrededor del axón).

5.2. Glucolípidos

El grupo polar que se une es un glúcido (monosacárido u oligosacárido ramificado). Están en la zona externa de la membrana plasmática junto a glucoproteínas. Esta zona está constituida por las fracciones glucídicas de glucolípidos y glucoproteínas proyectadas hacia el exterior de la membrana.

Se clasifican en:

1. Cerebrósidos: Formados por un monosacárido. Abundantes en las membranas de células del cerebro y del sistema nervioso periférico.
2. Gangliósidos: Formados por un oligosacárido ramificado. Se encuentran en la parte exterior de membranas celulares (sobre todo neuronas). Actúan como receptores de membrana en la sinapsis.

6. Terpenos y Esteroides

Son insaponificables al carecer de ácidos grasos. Realizan importantes funciones biológicas.

6.1. Terpenos

Derivan de la polimerización del isopreno, dando lugar a estructuras lineales o cíclicas. La presencia de dobles enlaces les da una coloración característica. Algunos son: fitol, colesterol, caucho, pigmentos vegetales…

6.2. Esteroides

Derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno, cuya estructura son 3 anillos de ciclohexano unidos a un ciclopentano. Los esteroides se diferencian por la posición de los dobles enlaces y sus grupos sustituyentes. Hay varios tipos:

1. Esteroles: Contienen un grupo hidroxilo y una cadena hidrocarbonada.

• Colesterol: Forma parte de la membrana plasmática de células animales y la estabiliza. En la sangre se une a las lipoproteínas del plasma.
• Vitamina D.

Hormonas esteroideas: Derivan del colesterol, son hidrofóbicas. Son hormonas sexuales (testosterona, estrógenos, progesterona) y de la corteza suprarrenal (aldosterona y cortisol). Ácidos biliares: Derivan del colesterol. Componen la bilis, forman sales que en el intestino delgado emulsionan grasas.

Aminoácidos y Proteínas

1. Los Aminoácidos

Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que forman proteínas. Compuestos de C, H, O, N. Poseen un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo R, unidos covalentemente a un átomo de carbono α. Se nombran de acuerdo al nombre del grupo R, que determina sus propiedades, que determinan las de las proteínas. Son sólidos, solubles en agua, incoloros y con punto de fusión alto. Hay 20.

2. Propiedades de los Aminoácidos

2.1. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

1. En presencia de agua forman iones dipolares. El pH en el que forman iones dipolares se denomina punto isoeléctrico.
2. El ión dipolar disuelto se puede comportar como ácido o base según el pH, es anfótero.
3. El carácter anfótero de los aminoácidos permite regular el pH, ya que pueden comportarse como ácidos o bases. Todos ellos excepto la glicina poseen un carbono asimétrico, como consecuencia presentan 2 formas, D ó L, según la orientación del grupo amino.
4. Ambas configuraciones son estereoisómeros. Todos los aminoácidos son de la forma L.

2.2. Carácter anfótero de los aminoácidos

1. En medio ácido (exceso de H+), se comporta como base y queda cargado positivamente.
2. En medio básico (escasez de H+), se comporta como ácido perdiendo su carga positiva.

2.3. Aminoácidos esenciales

De los 20 que hay, solo algunos pueden ser sintetizados por organismos autótrofos, estos se conocen como aminoácidos esenciales (hay 8).

3. El Enlace Peptídico

Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, perdiéndose una molécula de agua. Un dipéptido está compuesto de 2 aminoácidos, un tripéptido por 3, un oligopéptido menos de 50 y polipéptidos a los más largos. Los grupos amino y carboxilo de los extremos de la cadena se denominan N-terminal y C-terminal respectivamente.

3.1. Características del enlace peptídico

1. Es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los C-N; por eso tiene carácter parcial de doble enlace, lo que evita la rotación a su alrededor y restringe la conformación de la cadena polipeptídica.
2. Los 4 átomos del enlace péptido y los 2 de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos, y los únicos enlaces que pueden girar (y no del todo) son los que están a los lados del enlace.

4. Estructuras de las Proteínas

Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional con 4 niveles de organización.

4.1. Estructura primaria

La poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la forman y el orden en el que están. Es la más sencilla e importante ya que determina el resto de niveles de organización. Se dispone en zigzag debido a la planaridad del enlace peptídico, provocando una rotación de los aminoácidos. La variedad de secuencias es casi ilimitada. Actualmente se conoce la estructura primaria de varios miles de proteínas.

4.2. Estructura secundaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable y es consecuencia de la capacidad de giro de los Cα. Los modelos más frecuentes son:

1. α-hélice: La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros en torno al Cα. Esta se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –CO del 4º aminoácido que lo sigue. Estos enlaces hacen estable la estructura, además la rotación es hacia la derecha de forma que cada aminoácido gira respecto al anterior. Al formarse ésta, los grupos –CO se orientan en la misma dirección y los –NH en la contraria.
2. Conformación β: Algunas proteínas conservan su estructura en zigzag y se asocian entre sí mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. El plegamiento de esta estructura es resultado de la estructura en zigzag de las cadenas. Las cadenas se pueden unir de 2 formas:

• Paralela: Se disponen en el mismo sentido.
• Antiparalela: Se alternan direcciones contrarias. En ambos casos, los radicales se orientan a ambos lados de forma alterna.

4.3. Estructura terciaria

Modo en el que la proteína original se pliega en el espacio. Es estable gracias a las uniones de los radicales de los aminoácidos. Las uniones pueden ser:

• Enlaces de hidrógeno entre grupos.
• Atracciones electrostáticas entre grupos de carga opuesta.
• Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales apolares de las cadenas laterales.
• Puentes disulfuro entre restos de cisteína.

Las características de una proteína dependen de esta estructura.

4.4. Estructura cuaternaria

La poseen las proteínas formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas (protómero) iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional los protómeros deben unirse.

• Colágeno: 3 cadenas polipeptídicas helicoidales.
• Hemoglobina: 4 cadenas polipeptídicas.

No todas las proteínas tienen esta estructura.

6. Propiedades de las Proteínas

Dependen de la naturaleza de los radicales de los aminoácidos.

• Solubilidad: Debida a que los radicales polares se encuentran en la superficie externa de la proteína estableciendo enlaces de hidrógeno con el agua. La proteína se rodea de una capa de agua y no precipita.
• Desnaturalización: Rotura de los enlaces que mantienen el estado original de la molécula. Los enlaces peptídicos permanecen y se conserva la estructura primaria (la más estable) adoptando una forma filamentosa. La desnaturalización puede provocarse por cambios en el pH, temperatura o tratamiento con sustancias desnaturalizadas. Al perder el resto de sus estructuras, pierden su actividad, a veces puede ser reversible.
• Especificidad: Se muestra a varios niveles:
  • Especificidad de función: Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos en la secuencia lineal, condicionando la estructura y por tanto su función.
  • Especificidad de especie: Hay proteínas específicas de cada especie. Lo más común es que las que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan similar estructura.
• Capacidad amortiguadora: Tienen comportamiento anfótero ya que pueden comportarse como ácidos o bases amortiguando cambios de pH.

7. Clasificación de Proteínas

7.1. Holoproteínas

Aquellas compuestas por aminoácidos. Hay dos grupos: fibrosas y globulares.

1. Proteínas fibrosas: Con estructuras simples, sus polipéptidos suelen disponerse en una sola dimensión y de forma paralela. Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales y protectoras.

• Colágeno: Componente del tejido conjuntivo y está en la piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.
• Miosina: Responsable de la contracción muscular.
• Queratina: Sintetizada y almacenada en células y epidermis.
• Fibrinas: Intervienen en la coagulación de la sangre.
• Elastina: Fibrosa y flexible, localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos elásticos.

Proteínas globulares: Más complejas que las fibrosas. Sus cadenas se encuentran en una estructura más o menos esférica. Son solubles en agua y en disoluciones polares, se encargan de las actividades celulares.

• Actina: Proteína globular que forma filamentos. Responsable de la contracción muscular con la miosina.
• Albúminas: Tienen función de transporte de moléculas o de reserva de aminoácidos.
• Globulinas: Con forma globular y solubles en disoluciones salinas.

7.2. Heteroproteínas

Aquellas que presentan una parte proteica y otra no proteica (grupo prostético). Se clasifican en:

• Cromoproteínas: Tienen como grupo prostético un pigmento.
• Cromoproteínas porfirínicas: Tienen por grupo prostético una proteína formada por 4 anillos y un catión metálico en el centro.
• Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ácido nucleico. Es una asociación entre ácidos nucleicos e histonas.
• Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Son importantes las glucoproteínas sanguíneas y las de las membranas.
• Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el grupo fosfato (PO4).
• Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Forman parte de las membranas y del plasma sanguíneo. Transportan lípidos.

8. Funciones de las Proteínas

• Función de reserva: Algunas proteínas almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes.
• Función de transporte: Algunas proteínas se unen a sustancias y las transportan a través de un medio acuoso o membranas.
  • Lipoproteínas: Transportan lípidos.
  • Citocromos: Transportan electrones de la membrana interior de mitocondrias y cloroplastos.
  • Hemoglobina: Transporta oxígeno.
• Función contráctil: Actina y miosina llevan a cabo la contracción muscular.
• Función protectora o defensiva: Trombina y fibrinógeno intervienen en la coagulación de la sangre. Los anticuerpos distinguen lo propio de lo ajeno defendiendo de infecciones provocadas por patógenos.
• Función hormonal: Algunas proteínas son hormonas que controlan importantes funciones celulares.

Nucleótidos y Ácidos Nucleicos

1. Composición de los Ácidos Nucleicos

Encargados de almacenar, transmitir y expresar la información genética. Hay dos tipos: ADN y ARN. Son macromoléculas formadas por subunidades, los nucleótidos, formados por una base nitrogenada, una pentosa y un grupo fosfato.

• Bases nitrogenadas: Formados por carbono y nitrógeno. Las estructuras que las forman son planas:
  • Pirimidínicas: Citosina, timina (del ADN) y uracilo (del ARN).
  • Púricas: Adenina y guanina.
• Pentosas: La ribosa (en el ARN) y la desoxirribosa (del ADN).
• Ácido fosfórico: Un ión fosfato.

1.1. Nucleósidos

Es la unión de una base nitrogenada y una pentosa mediante un enlace N-glucosídico. Se nombran añadiendo al nombre de la base la terminación -osina si es base púrica o -idina si es pirimidínica. Si la pentosa es desoxirribosa se añade desoxi-. Hay 8.

1.2. Nucleótidos

Son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Formados por unión de un nucleósido con un ión fosfato. Se nombran como el nucleósido del que proceden añadiendo la terminación -fosfato.

2. Nucleótidos No Nucleicos

No forman parte de los ácidos nucleicos. Están libres en las células e intervienen en el metabolismo y en su regulación, aportando energía química.

2.1. Nucleótidos de adenina

• ADP y ATP: Los grupos fosfatos de estos nucleótidos se unen mediante enlaces ricos en energía, acumulada al formarse el enlace y liberada al romperse por hidrólisis. Transportan energía (tanto ADP como ATP). El ATP actúa como “moneda de intercambio de energía”. La energía desprendida se utiliza para formar ATP a partir de ADP y ácido fosfórico mientras que la energía necesitada en las reacciones procede de la hidrólisis del ATP.

3. El Ácido Desoxirribonucleico (ADN)

Formado por C, H, O, N y P y por nucleótidos. Es un polímero lineal formado por desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina. Tiene estructura primaria y secundaria y puede presentar estructuras superenrolladas o empaquetadas equivalentes a una tercera estructura.

3.1. Estructura primaria

Secuencia de nucleótidos unidos por enlace fosfodiéster entre el radical fosfato del C5 de un nucleótido y el radical hidroxilo del C3 del siguiente (sentido 5’-3’). Una cadena de ADN presenta dos extremos libres: 5’, unido al grupo fosfato; y 3’, unido a un hidroxilo. Las cadenas de nucleótidos se diferencian en el tamaño, composición y secuencia de bases en la cadena. El orden de nucleótidos es determinante al sintetizar una proteína. La información genética contenida en una porción de ADN (gen) tiene la información necesaria para que los aminoácidos se unan en un orden, constituyendo la estructura primaria de una proteína.

3.2. Estructura secundaria (modelo de Watson y Crick)

La estructura espacial del ADN está formada por nucleótidos de estructura y dimensiones conocidas.

• El ADN es una molécula larga, rígida y no plegada.
• En ella existen detalles estructurales repetidos.
• La composición en bases no varía pero tienen el mismo número de púricas y de pirimidínicas.
• El ADN es una doble hélice formada por 2 cadenas de nucleótidos enrollados en torno a un eje imaginario estando las bases en su interior. Los planos de sus anillos son paralelos entre sí y perpendiculares al eje.
• El enrollamiento es hacia la derecha y para que las 2 cadenas se separen se tienen que desenrollar.
• Cada pareja de nucleótidos está separada por una distancia periódica.
• Las dos cadenas son antiparalelas, los enlaces 5’-3’ se orientan en sentidos opuestos y por tanto, las bases son complementarias.

4. Función del ADN

El ADN contiene la información genética y se encarga de transmitir a la descendencia la información necesaria para construir todas las proteínas. Para ello realiza copias de sí mismo (replicación). Por otra parte cuanto más complejo es un organismo, mayor número de proteínas diferentes necesitará. Así, hay diferencias en el contenido de ADN de organismos pero dentro de un mismo grupo puede haber grandes diferencias en el ADN sin que existan diferencias en su complejidad.

5. Localización del ADN

En ambas puede tener diversas formas y niveles de complejidad.

• En las procarióticas existe una molécula de ADN circular que recibe el nombre de cromosoma bacteriano, a veces contiene plásmidos (moléculas de ADN más pequeñas).
• En las eucarióticas, el ADN está en el núcleo formando largas moléculas lineales. Cada molécula de ADN y sus proteínas forman una fibra visible al microscopio electrónico, el conjunto de fibras forma la cromatina. Estas fibras forman los cromosomas (46 en humanos). El ADN se encuentra también en mitocondrias y cloroplastos.
• En los virus el ADN puede adoptar muchas formas y pueden tener una sola cadena o dos.

6. Clasificación del ADN

1. Según el número de hebras, puede ser:
   1. Monocatenario (con una sola hebra de nucleótidos).
   2. Bicatenario (dos cadenas de nucleótidos).
2. Según su forma, pueden ser lineales o circulares.

7. El Ácido Ribonucleico (ARN)

Está formado por la unión de ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo mediante enlaces fosfodiéster en sentido (5’-3’). En la mayor parte de organismos es monocatenario pero también hay bicatenario. En los monocatenarios pueden presentar estructura de doble hélice en zonas denominadas horquillas. Cuando las zonas complementarias están separadas por regiones no complementarias se forman bucles. La función de ARN es dirigir la síntesis de proteínas a partir de la información del ADN, a partir del cual se forman todos los ARN tomándolo como molde.

7.1. El ARN mensajero (ARNm)

El más escaso del total. Tiene estructura lineal salvo en las horquillas donde hay complementariedad entre bases. Su función es copiar la información genética del ADN (transcripción) y llevarla hasta los ribosomas donde se sintetizan proteínas.

• En células eucarióticas el ARNm se denomina monocistrónico porque lleva información para sintetizar una sola proteína.
• En células procarióticas el ARNm se denomina policistrónico porque lleva información para sintetizar varias proteínas.

Tiene una vida muy corta ya que se destruye rápidamente por enzimas, de lo contrario la síntesis sería indefinida.

7.2. ARN ribosómico (ARNr)

Agrupa varios ARN diferentes y es el más abundante. Sus moléculas son largas y monocatenarias. Hay casos en los que tiene estructura de doble cadena. Se denomina ARN estructural ya que varias moléculas de este ARN forman un ribosoma.

7.3. ARN de transferencia (ARNt)

Transporta aminoácidos hasta ribosomas para que se unan y formen proteínas. Está formado por pocos nucleótidos. Algunas zonas presentan doble hélice y donde no hay complementariedad de bases se forman bucles. Al disponerse en plano tiene forma de hoja de trébol y en 3 dimensiones tiene forma de L. Tiene bases nitrogenadas diferentes a las normales.

Características comunes:

• En el extremo 5’ hay un triplete de bases nitrogenadas que contiene guanina.
• El extremo 3’ tiene 3 bases nitrogenadas (C-C-A) sin aparear. Aquí se une al aminoácido correspondiente.
• En el brazo hay un triplete de bases llamado anticodón, diferente para cada ARNt en función del aminoácido que transporta y es complementario al codón del ARNm.
• Además de estas zonas, contiene otras 2:
  • Donde se fija al ribosoma.
  • Donde se une a la enzima que cataliza su unión con el aminoácido.

7.4. ARN nucleolar (ARNn)

Asociado a diferentes proteínas formando el nucléolo. Se forma en el núcleo. Ya formado se fragmenta y origina el resto de ARNr.