Biomoléculas: Estructura, Propiedades y Funciones

Carbohidratos

Monosacáridos

Los monosacáridos son los azúcares más simples y no pueden ser hidrolizados a unidades más pequeñas. Se clasifican según el número de átomos de carbono que poseen: triosas (3C), tetrosas (4C), pentosas (5C) y hexosas (6C).

Disacáridos

Los disacáridos están formados por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace glucosídico. Algunos ejemplos importantes son:

Sacarosa: molécula de α-D-glucopiranosa con una de β-D-fructofuranosa mediante un enlace dicarbonílico α-1,2. En la sacarosa no existen carbonos anoméricos libres por lo que no tiene poder reductor.
Lactosa: forma al unir una molécula de β-D-galactopiranosa con una de β-D-glucopiranosa mediante un enlace monocarbonílico β(1→4). Al quedar el carbono anomérico libre en la glucosa, la lactosa tendrá propiedades reductoras y formas anoméricas α y β.
Maltosa: hidrólisis del almidón y del glucógeno. Está formada por dos moléculas de α-D-glucopiranosa unidas por un enlace monocarbonílico (1→4).
Celobiosa: No se encuentra en estado libre y se obtiene por hidrólisis de la celulosa. La celobiosa está formada por dos moléculas de β-D-glucopiranosa unidas por un enlace monocarbonílico β(1→4).

Polisacáridos

Los polisacáridos son polímeros formados por la unión de muchos monosacáridos. Algunos ejemplos importantes son:

Almidón: reserva vegetal, es α-glucano, polímero formado por la unión de muchas moléculas de α-D-glucopiranosa por enlaces (1→4) y (1→6).
Amilosa: polímero lineal, no ramificado, de maltosas unidas por enlaces α(1→4), forma helicoidal por 6 moléculas de glucosa por vuelta, en agua forma dispersiones coloidales.
Amilopectina: igual que la amilosa pero además cada 14 a 20 moléculas de glucosa tiene ramificaciones laterales α(1→6).
Glucógeno: α-glucano, formado por moléculas α-D-glucopiranosa, reserva energética, estructura similar a la amilopectina, cadenas cortas y más numerosas cada 8 a 10 glucos.
Celulosa: β-glucano formado por cadenas lineales, no ramificadas, de β-D-glucopiranosa unidas por enlaces β(1→4), la unidad que se repite, celobiosa, asocian por enlaces H.
Quitina: polímero lineal, no ramificado, formado por moléculas N-acetil-β-D-glucosamina unidas por enlaces β(1→4).

Lípidos

Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos orgánicos que se caracterizan por ser insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos. Algunos ejemplos importantes son:

Ácidos Grasos

Ácidos grasos saturados: Solo tienen enlaces covalentes simples, generalmente se encuentran extendidos y poseen gran flexibilidad. Son muy abundantes en la manteca de cacao, el aceite de palma y el de coco, y en las grasas animales, sobre todo de mamíferos. Ácido palmítico de 16 carbonos, o ácido esteárico 18 carbonos.
Ácidos grasos insaturados: tienen uno o más dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada por lo que la molécula presenta inflexiones con cambios de dirección. Esta configuración geométrica influye en su forma de empaquetamiento y, por tanto, en el punto de fusión, que será más bajo que el que presenten los ácidos grasos saturados con la misma longitud de cadena. Se dividen en:
- Monoinsaturados: 1 único doble enlace, ac. oleico.
- Poliinsaturados: Presentan varios dobles enlaces, ac. linoleico.

Propiedades Físicas

Solubilidad: son compuestos anfipáticos, en sus moléculas se distinguen 2 regiones de polaridad, zona hidrofóbica (colas apolares) y hidrofílica (cabeza polar). Micelas y bicapas.
Punto de fusión: es directamente proporcional al número de carbonos e inversamente al número de insaturaciones. (más largas mayor p. de fusión, por van der Waals), (insaturaciones, cambios geometría p. fusión menor).

Acilgliceridos

Esterificación de una molécula de glicerina o glicerol con 1, 2 o 3 de ac. graso.

Emulsiones

Son las grasas que al ser agitadas en agua se dividen en gotas muy pequeñas formando dispersión coloidal inestable.

Ac. Fosfatídico

Esterificación de glicerina con 2 ac. grasos y molécula de ac. ortofosfórico o fosfato, que esterificado con comp. polar hace glicerofosfolípido.

Terpenos

Monoterpenos: dos moléculas de isopreno. Esencias vegetales como el mentol, el alcanfor, el limoneno.
Diterpenos: cuatro unidades de isopreno, vitamina A.
Triterpenos: seis moléculas de isopreno.
Tetraterpenos: ocho unidades de isopreno.
- Carotenoides: Moléculas de color naranja, como el β-caroteno.
- Xantofilas: Moléculas de color amarillo, la luteína.
Politerpenos: Están formados por cientos de moléculas de isopreno. El más importante es el caucho, que se obtiene a partir del látex.

Vitaminas

Vitaminas Liposolubles

Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas de naturaleza y composición diferente que, aunque se necesitan en pequeñas cantidades, son imprescindibles para el desarrollo. La carencia o deficiencia de alguna vitamina produce avitaminosis.

Las vitaminas liposolubles: dentro de los lípidos. Están compuestas únicamente por C, H y O y son solubles en disolventes orgánicos. Se ingieren y almacenan en el organismo en forma de provitaminas, a partir de las cuales el individuo sintetiza la vitamina. Su exceso se almacena en el organismo y su acumulación puede producir trastornos graves.

Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades monoméricas que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos comparten una estructura común que consiste en un átomo de carbono central (carbono α) unido a un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y un grupo variable (R) que determina la identidad del aminoácido.

Propiedades de los Aminoácidos

Carácter anfótero: los aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio.
Punto isoeléctrico: todo aminoácido posee un pH característico en el cual se equilibran sus cargas + y – de modo que la carga es 0.

Proteínas

Las proteínas son macromoléculas complejas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Son esenciales para la vida y desempeñan una gran variedad de funciones en los organismos vivos.

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad:
- Composición de la molécula. Una proteína rica en aminoácidos polares es más soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos.
- Tamaño y forma de la molécula: Las proteínas pequeñas y globulares se disuelven mucho mejor que las grandes o fibrosas.
- pH del medio: Cuando el pH del medio coincide con el punto isoeléctrico (pI) la carga neta, la proteína tendrá muy poca afinidad por el agua y no se disolverá.
- Temperatura: La solubilidad de las proteínas aumenta con la temperatura, siempre que esta se mantenga dentro de un rango para evitar que pierdan su conformación nativa.
- Fuerza iónica del medio (concentración salina). Si se incrementa la concentración de sales del medio, los iones de las sales «roban» la capa de solvatación a las moléculas de proteínas, y estas precipitan.
Desnaturalización: La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de la conformación nativa de la proteína, lo que implica la pérdida de su funcionalidad.

Las proteínas se desnaturalizan cuando son sometidas a diversas condiciones, como variaciones de pH, aumento de temperatura, disolventes orgánicos, etc.; estas variaciones son capaces de romper los enlaces débiles que mantienen su estructura tridimensional. La desnaturalización nunca implica la ruptura de los enlaces peptídicos y puede ser reversible o irreversible.

Reversible: La proteína recupera su conformación nativa y su funcionalidad cuando se restablecen las condiciones fisiológicas iniciales.
Irreversible: La proteína, una vez desnaturalizada, es incapaz de recuperar su conformación nativa.

Especificidad: La especificidad de una proteína radica en la secuencia de aminoácidos concreta que la constituye y de ella va a depender directamente la función que haga en el ser, cada una de ellas, desempeña una función concreta en el ser vivo.

Holoproteínas

Están constituidas únicamente por aminoácidos.

Proteínas fibrosas: Tienen forma alargada o filamentosa y una estructura secundaria bien definida. Son muy resistentes, insolubles en agua y en disoluciones salinas. La mayoría desempeñan funciones estructurales.
- Colágeno: Realiza una gran variedad de acciones, como formar la matriz de los huesos y cartílagos o constituir tendones, y la piel.
- α-queratina: Se encuentra en la piel, lana, plumas, cuernos, uñas, pezuñas y escamas.
- β-queratina: Está presente en las fibras tejidas por las arañas y los gusanos de seda.
- Elastina: Es una proteína muy flexible que puede extenderse fácilmente. Aparece en el tejido conjuntivo elástico.
Proteínas globulares: Tienen forma esférica, debido a que la estructura secundaria se pliega y forma estructuras terciarias globulares compactas. En general son solubles en agua.
- Albúminas: Constituyen la principal reserva de proteínas del organismo.
- Globulinas: Poseen elevado peso molecular. Entre ellas destacan las γ-globulinas o anticuerpos.
- Histonas:

Heteroproteínas

Son proteínas globulares que además de aminoácidos poseen moléculas de naturaleza no proteica, grupo prostético.

Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada.
- Porfirinas: el grupo prostético que representan es una porfirina. (hemoglobina)

Funciones de las Proteínas

Catalítica: llevan a cabo las denominadas enzimas, que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando la velocidad de las mismas. Las enzimas permanecen inalteradas durante la reacción y se recuperan al final de la misma.

Estructural: proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas. colágeno, elastina.

Defensa: anticuerpos. Cada anticuerpo reconoce específicamente a su antígeno.

Reguladora. integrar y coordinar todos los procesos bioquímicos del organismo; algunas hormonas, como la insulina y el glucagón, segregadas por ciertas células del páncreas que regulan el metabolismo de la glucosa, o la hormona de crecimiento.

Transporte. hemoglobina.

Movimiento: capacidad contráctil, actina y la miosina.

Nutritivas y de reserva: Su función es almacenar aminoácidos como elementos nutritivos, ovoalbúmina.