Estructura básica de las Proteínas

Generalidades y función de Las proteínas enfocado a procesos metabólicos

Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxigeno Y nitrógeno. Son polímeros e amino ácidos que están unidos entre sí mediante Enlaces peptídicos (la uníón de un bajo número de aminoácidos da lugar a un Péptido, si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor a 10, se Denomina oligopeptido y si es superior a 50 aminoácidos se llama proteína)
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Función de las proteínas

1-Estructural glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como Receptores o facilitan el transporte de sustancias. Colágeno, elastina, Queratina

2-Enzimática FFK1 las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo Celular.

3-Hormonal algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y El glucagón

4-Reguladora ciclina algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan La división celular

5-Homeostatica algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros Sistemas amortiguadores para mantener constante el ph del medio interno.

6-Defensiva las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles Antígenos.La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación De coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.Las mucinas tienen efecto Germicida y protegen a las mucosas.

7-Transporte la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los Vertebrados.La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Y las Lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

8-Reserva la ovoalbúmina de la clara de huevo constituye la reserva de Aminoácidos para el desarrollo del embrión

Enlace peptídico:

Carácterísticas generales.

-Enlace COVALENTE.

-Es un enlace AMIDA SUSTITUIDO, entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido Y el grupo a-amino del siguiente y se pierde una molécula de agua

-Es rígido y planar (los átomos no tienen libertad de rotación)

Propiedades de un enlace Peptídico: CHON

Tiene polaridad por las diferencias de densidades electrónicas entre el N y el O, lo que permite que se puedan establecer puentes de H entre enlaces Peptídicos, y estos serán los responsables de la estructura secundaria de las Proteínas.

Estructura de proteínas, Primaria, secundaria (hélice α y sábana b), terciaria y cuaternaria. Carácterísticas y estabilización.

Estructura primaria:

Secuencia Lineal de los aminoácidos unidos por medio de enlaces peptídicos.

Estructura secundaria:

 es el ordenamiento espacial de los aminoácidos En la estructura primaria, originando estructuras periódicas, repetitivas y más Estables.

-Alfa hélice:

parecida a un Cilindro, es una cadena polipeptídica muy enrollada formando la parte interna Del cilindro y los grupos R se extienden hacia afuera en una disposición Helicoidal.

Puentes de hidrógeno

 Los átomos centrales de la cadena, están en Contacto muy cercano

-Hoja plegada o lamina beta:

Es Una conformación en forma de lámina, los grupos R de los aá adyacentes Sobresalen en zig-zag en la dirección opuesta, puentes de hidrógeno.

-Estructura terciaria:

 Es la disposición tridimensional de todos los Aminoácidos que componen una cadena polipetidica. Considera la interacción de Estos residuos en la estructura plegada.Puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas, además de Enlaces covalentes como puentes disulfuro.

-Estructura cuaternaria:

Se Forma por la interacción de dos o más cadenas polipeptídicas en estructura Terciaria, todas las interacciones no covalentes y puentes de disulfuro. (ejemplo: Hemoglobina)

Desnaturalización: Efecto del pH y temperatura

-Desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructural De proteínas o ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la Estructura nativa de la molécula de estas sustancias.

-ph:

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de Afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga Eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los Aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina Las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a Menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su Punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza De repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

– T°:

Cuando la temperatura es elevada aumenta la Energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa De las proteínas, y se desnaturalizan. Así mismo, un aumento de la temperatura Destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, De forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se Produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

Función De proteínas:

Interacción proteína-ligando.

Un ligando es una sustancia (usualmente una molécula pequeña) que forma un complejo con Una biomolécula. En un sentido más estricto, es una molécula Que envía una señal al unirse al centro activo de Una proteína.

En enzimas o proteínas no enzimáticas, Especialmente de proteínas reguladoras o transportadoras, se Denomina ligando a aquella molécula que se une al centro activo de la Proteína para que ésta pueda realizar su función (transportar, o inhibir Una reacción metabólica).

Por Ejemplo, el ligando de la hemoglobina es el oxígeno, ya que es la Molécula que se une al centro activo de la proteína para que ésta pueda Transportarlo.

Función De la hemoglobina, mioglobina.

MIOGLOBINA es una proteína monomérica del musculo esquelético, Almacena O2 como una reserva contra la privación del mismo. Esta tiene mayor Afinidad por el oxígeno, esta se satura a presiones de oxigeno mas baja que La hemoglobina.

HEMOGLOBINA, es una proteína tetrámera de los eritrocitos, Transporta O2 hacia los tejidos, y favorece el transporte de CO2 y H hacia los Pulmones.
Efecto cooperativo (solo lo tiene la hemoglobina) 4 subunidades para que se unan los oxígenos, con Afinidad un poco más baja de ahí en adelante la afinidad es mayor.

Carácterísticas Estructurales y funcionales de las enzimas

Carácterísticas De las enzimas

-Son biocatalizadores

-Incrementan la velocidad de una reacción química Específica, sin consumirse en el proceso

-Velocidades y tiempos compatibles con la vida.

-Actúan en soluciones acuosas en condiciones óptimas De T y pH

-Químicamente:
Proteínas (existen RNAs catalíticos).

-Su actividad depende de la integridad de su Conformación nativa (desnaturalización afecta

su actividad catalítica)

Las enzimas Actúan a un pH optimo

En donde presentan su max actividad catalítica, en Los extremos del pH optimo, la actividad catalítica desciende en forma abrupta, Con la T° se comportan de modo similar.

-Algunas enzimas requieren un COFACTOR (que puede ser Uno o varios iones orgánicos)

-Algunas enzimas requieren un COENZIMA, complejo Orgánico o moléculas metalo-orgánicas.

-Aceleran la velocidad de una reacción proporcionando Un entorno energéticamente favorable para que esto ocurra

-La sustancia sobre la cual actúa el enzima se llama SUSTRATO.

-El sustrato se une a una reacción concreta de la Enzima, llamada CENTRO ACTIVO (SITIO ACTIVO)
este es un sitio de uníón formado por los aá que están en contacto Directo con el sustrato y un SITIO Catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicado en el mecanismo De la reacción.

Existen dos modelos claves en La interacción enzima- Sustrato:

Modelo llave- cerradura:

En este modelo de Interacción ES, el sitio activo de la enzima por si mismo es completamente Complementario a la forma del sustrato.

Modelo de encaje inducido:

En Este modelo de interacción Es, la enzima cambia de forma en la uníón con el Sustrato. El sitio activo tiene una forma complementaria a la del sustrato Solamente después que el sustrato se une a él.