PROTEÍNAS:

son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de aminoácidos. Son muy complejas, las más abundantes, después del H2O, están formadas por C, H, O, N y en menor medida S, son moléculas específicas y marcarán la individualidad de cada ser vivo, expresando la información genética.

Funciones

De reserva

En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden
utilizarse con este fin en algunos casos especiales como en el desarrollo
embrionario (ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche).

Estructural

Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas (cartílago, hueso).

Enzimática

Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.

Homeostática

Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.
Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.

Movimiento

Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.

Hormonal

Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.

Inmunológica

Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.

Aminoácidos:

 Son los monómeros que constituyen las proteínas. Las proteínas de los seres vivos está constituidas por sólo 20 aminoácidos.

Grupo I:

Aminoácidos apolares

Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.
(Alanina, Leucina, Valina,  Isoleucina,  Fenilalanina, Metionina, Prolina y Triptófano).

Grupo II:

Aminoácidos polares no ionizables

Poseen restos con cortas cadenashidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.

(

Glicocola, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparragina y Glutamina)

Grupo III:

Aminoácidos polares ácidos

Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

(

Aspártico y Glutámico)

Grupo IV:

Aminoácidos polares básicos

Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.

(

Histidina, Arginina y Lisina)

ENLACE PEPTÍDICO:

Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce unaamida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido
.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. El enlace peptí dico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

ESTRUCTURA PRIMARIA:

Viene dada por la secuencia, orden que siguen los aminoácidos de una proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria.

–

Estructura en hélice alfa

Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición helicoidal.

–

Conformación ß:

Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag.
–

Zonas irregulares

Partes que no tienen una conformación definida.

ESTRUCTURA TERCIARIA:

Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: Enlaces o puentes de hidrógeno, Interacciones ácido base y Puentes disulfuro. Básicamente se distingen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

Solubilidad

Dependiendo de su estructura 3ª pueden ser, solubles (globulares), insolubles (filamentosas). Las solubles, por ser macromoléculas, pueden estar en estado de sol o de gel.

Desnaturalización

Es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario. Al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.

Especificidad

Depende de los sectores fijos y variables de las secuencias de los aminoácidos.

METABOLISMO CELULAR:

Son procesos químicos catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtención de materiales y/o energía. El metabolismo va a poder descomponerse en dos series de reacciones:

Anabolismo

Son aquellos procesos químicos que se producen en la célula y que tienen como finalidad la obtención de sustancias orgánicas complejas a partir de sustancias más simples con un consumo energía (la fotosíntesis, la síntesis de proteínas o la replicación del ADN).

Catabolismo

En estos procesos las moléculas complejas son degradadas formándose moléculas más simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energía (la glucolisis).

TIPOS DE METABOLISMO

Por la forma de obtener los materiales:

Autótrofo

Aquellos organismos que sintetizan sus compuestos orgánicos empleando como fuente de materiales sustancias inorgánicas (vegetales verdes y bacterias).

Heterótrofo

Aquellos organismos que sintetizan sus compuestos orgánicos empleando como fuente de materiales otras sustancias orgánicas (los animales, los hongos y bacterias).
Por la forma de obtener la energía:

Fotosintéticos

Emplean la luz como fuente de energía (vegetales verdes y bacterias).

Quimiosintéticos

Obtienen la energía de reacciones químicas (los animales, los vegetales por la noche, los hongos y bacterias).

Las enzimas

Son, generalmente, proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos.

¿Qué es catalizar?

acelerar las reacciones y disminuir la energía de activación necesaria.

Esquema de la estructura de una enzima.

Centro activo

Zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis enzimática.

Centro regulador

Zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad de la enzima.

Energía de activación

Energía necesaria para que una sustancia A se transforme en otra B.

Mecanismo de la acción enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-coenzima-substrato o substratos. 2) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 3) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 4) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

Muchas enzimas precisan para su actuación de otras sustancias no proteicas: los cofactores, químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos se trata de simples iones y en otros, son sustancias orgánicas mucho más complejas, coenzimas, son sustancias necesarias en el proceso de catálisis enzimática. Nunca son proteínas. Ejemplos: Trasportadoras de electrones:

NAD+ / NADH, NADP+ /NADPH o FAD+ / FADH2

Trasportadoras de energía:

ADP / ATP o GDP / GTP

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

– Temperatura, los enzimas se desnaturalizan a elevadas temperaturas.
– pH, Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.  
– Inhibidores: Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima, Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.
– Envenenadores, son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
– Activadores, se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Químicamente son polímeros constituidos por la unión mediante enlaces químicos de nucleótidos.

LOS NUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos son los monómeros que constituyen los ácidos nucleicos. Están formados por una base nitrogenada, que son sustancias derivadas de dos compuestos químicos: la purina (adenina y guanina) y la pirimidina (citosina, timina y uracilo), un azúcar (ribosa o la desoxirribosa) y ácido fosfórico (H3PO4).

Se forman cuando se unen el ácido fosfórico y un nucleósido, unión del azúcar y la base nitrogenada mediante un enlace N-glicosídico y se forma una molécula de agua. Es una unión fosfoéster entre un OH del ácido fosfórico y el OH situado en el carbono 5 del azúcar, con formación de una molécula de agua. Según el azúcar sea la ribosa o la desoxirribosa, tendremos ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos. La timina nunca forma parte de los ribonucleótidos y el uracilo no forma parte de los desoxirribonucleótidos.

La unión de otros nucleótidos dará lugar a un polinucleótido.

ADN Y ARN:

-ADN (ácido desoxirribonucleico) sus nucleótidos tienen desoxirribosa como azúcar y no tiene uracilo. Se pueden distinguir 3 niveles estructurales:

Estructura primaria

La secuencia de los nucleótidos.

Estructura secundaria

La doble hélice.

Estructura terciaria

Collar de perlas, estructura cristalina, ADN superenrollado. El ADN se encuentra en el núcleo formando la cromatina. En la cromatina, la doble hélice de ADN se enrolla alrededor de unas moléculas proteicas globulares, las histonas, formando los nucleosomas.
Cada nucleosoma contiene 8 histonas y la doble hélice de ADN da dos vueltas a su alrededor. El conjunto forma un collar de perlas.
Los nucleosomas pueden empaquetarse formando fibras de 30 nm.
Según el modelo del solenoide las fibras se forman al enrollarse seis nucleosomas por vuelta alrededor de un eje formado por las histonas H1. Cada fibra se volvería a enrollar formando un bucle (cada bucle tendría 50 millones de pares de bases), seis bucles se empaquetarían asociándose a un “esqueleto nuclear” produciéndose unrosetón, 30 rosetones formarían una espiral y 20 espirales formarían una cromátida.

TIPOS DE ADN:

Según su estructura se distinguen los siguientes tipos de ADN:
Monocatenarios o de una cadena (virus) o Bicatenarios con dos hebras o cadenas (virus, las bacterias y los eucariotas). En ambos casos, el ADN puede ser:
Lineal (el del núcleo de las células eucariotas y el de algunos virus) o Circular (el de las mitocondrias, cloroplastos, bacterias y algunos virus).

-ARN (ácido ribonucleico) tiene ribosa y no tiene timina. El ARN no forma dobles cadenas, salvo en ciertos virus.

CLASES DE ARN:

Por su estructura y su función se distinguen tres clases: ARNm  es un polirribonucleótido constituido por una única cadena sin ninguna estructura de orden superior. Este ARN se sintetiza en el núcleo celular y pasa al citoplasma transportando la información para la síntesis de proteínas.
ARNt  transporta los aminoácidos para la síntesis de proteínas. Está formado por una sola cadena, aunque en ciertas zonas se encuentra replegada y asociada internamente mediante puentes de hidrógeno entre bases complementarias.
ARNr es el ARN de los ribosomas, cuya función es poco conocida. Y los ARN víricos, algunos virus tienen como material genético ARN bicatenario.

VITAMINAS

Son biomoléculas de muy variada complejidad y son indispensables en la dieta. La ausencia de vitaminas en el organismo provoca enfermedades carenciales que producen diversos trastornos metabólicos. Hay varios tipos:
Avitaminosis o ausencia total de una o varias vitaminas.
Hipoavitaminosis o presencia insuficiente en la dieta de una determinada vitamina que el organismo requiere.
Hiperavitaminosis o exceso de vitaminas.

Clasificación:

Hidrosolubles, son sulubles en agua y actúan como coenzima o precursores de coenzimas (Vitamina B y C) y Liposolubles, son insolubkes en agua y solubles en disolventes no polares, son lípidos insaponificables y no son cofactores o precursores (Vitaminas A,D, E y K)